自己总结的 还有重大生化的ppt
如何做一名合格的研究生
研究生阶段主要侧重培养学生严谨的学术素养、实践技能和创造性解决问题的能力。要让学生明白大学现有研究生培养体制的弊端,在大学里,收获一张文凭是容易的,但这张文凭的含金量究竟如何则要靠市场来检验。许多在校大学生,往往把报考研究生看作是改变自己人生命运的捷径。从研究生报考当初,就有太多的人没有端正自己的心态,“你以后想做什么”这个问题还没有搞清楚,单纯为了回避就业难度去考研,他们的目的就是想得到一张文凭,为自己就业镀金,把读研当成一种就业的手段,这样读起来就很难不应付了事,导致研究生毕业后,常常不能适应相关专业的需要。反之,我也常常听到老师评论学生的主动性不够,“研究生不研究”的现象时有发生,毕业时找个好工作的欲望超过对汲取知识、训练能力、积淀潜力的渴望,相当一部分研究生对自己在学习中的主体地位缺乏明确的认识;而不少学生却抱怨不知读研期间老师关心太少,究竟如何读好书,读什么书,同时如何入手选题,又如何设计课题,再进一步实施等等。下面我就老师的角度谈谈自己的感想:如何做一名合格的研究生。
我觉得研究生和大学生的区别:大学生看重理论知识的学生，研究生更看重知识的运用实践。大学中学习的那些东西大多在工作中收效甚微。如果研究生期间能够有效的接触实践，那么就更有机会把理论与实践结合起来，因为研究生也是学生，受社会影响不大。而本科就不大可以，因为大学毕业就接触社会，有些方面有不好的影响。你一旦是研究生，你就已经进入另一个阶段，不只是要完全乐在其中，更要从而接受各种有趣的知识，进入制造知识的阶段，也就是说你的论文应该有所创新。由接受知识到创造知识，是身为一个研究生最大的特色，不仅如此，还要体认自己不再是个容器，等着老师把某些东西倒在茶杯里，而是要开始逐步发展和开发自己。做为研究生不再是对于各种新奇的课照单全收，而是要重视问题取向的安排，就是在硕士或博士的阶段里面，所有的精力、所有修课以及读的书里面都应该要有一个关注的焦点，而不能像大学那般漫无目标。大学生时代是因为你要尽量开创自己接受任何东西，但是到了硕士生和博士生，有一个最终的目的，就是要完成论文，那篇论文是你个人所有武功的总集合，所以这时候必须要有个问题取向的学习。尝试跨领域研究，主动学习提出一个重要的问题，跨越一个重要的领域，将决定你未来的成败。我也在台大和清华教了十几年的课，我常常跟学生讲，选对一个领域和选对一个问题是成败的关键，而你自己本身必须是带着问题来探究无限的学问世界，慢慢从被动的接受者变成是一个主动的探索者，并学会悠游在这学术的领域。
一个合格的研究生要尝试接受挑战，勇于克服，研究生如何训练自己？就是每天、每周或每个月给自己一个挑战，要每隔一段时间就给自己一个挑战，挑战一个你做不到的东西，你不一定要求自己每次都能顺利克服那个挑战，但是要努力去尝试。
此外研究生期间要与导师多交流，研究生期间应该开始培养独立研究的能力,所以导师一般采用宽松管理。除了几个重要的时间点老师会主动的找学生以外,其余时间都需要学生主动与老师联系。导师是否真的成为你的导师,完全要看你自己的努力,同届的几个学生,可能会得到不同数量的指导,这并不是导师厚此薄彼,而是平时交流频度和质量决定的。因此,我应该：
(1)自觉地将阶段性成果向导师汇报,听听导师的建议,老师也许会从研究方法和细化问题的角度帮助你反思,更多的时候是为你提供其它的数据来源和支持(人力、物力)。
(2)认真地完成老师交给你的看似与你的论文并无关系的事情。老师往往根据对你的直觉认识,认为你合适做什么事情而分配给你一些工作,也许别人对你也是这个印象,也许这是你自己都没有察觉到的你的优势。认真地有意识地发展这方面的知识和技能,会使你成为一个有特长的人。
(3)和老师的接触有正式和非正式两类,正式的需要预约,真的是有事情要讨教。非正式的包括路过老师的门口,打个招呼,闲聊两句。有时候正是这种无心插柳,可能带来了很多的机会和资源,也可以得到一些意想不到的指点。
(4)不要唯导师命是从,有时候导师分配给你某个任务也有投石问路的意思,是因为想发掘你的潜力。所以多和导师交流你的兴趣和想法,可以方便老师分配给你你所想要的机会,做你想做的事情。
(5)记住,任何时候研究中遇到问题,都可以向导师寻求帮助,即使你认为是你自己的问题。这样做的另外一个好处是,让老师知道你是因为有问题而进展停滞,而不是忙其它事情去了。
总而言之,认真读好基本课目,广泛阅读相关知识,从小事做起,细心观察,不怕辛苦,多向老师请教及交流,注意自身修养的提高,才能作一名合格的研究生。
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生化小结
绪论
一.生物化学的定义：生物化学即生命的化学，主要应用化学的理论和方法
研究生命现象、从分子水平阐明生命现象的本质。二.生物化学发展史：①构成生物机体的物质基础（静态生化阶段）②研究生命
物质在生物体内运动规律（动态生化阶段）③遗传信息传递、调控与生物大分子结构功能（分子生物学阶段）
第一章蛋白质的结构与功能
一．蛋白质（Protein）：由20种氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)
相连形成的高分子含氮化合物。二．蛋白质的生物学重要性：
1.蛋白质是生物体重要组成成分（分布广，含量高）。
2.蛋白质具有重要的生物学功能（作为生物催化剂、代谢调节作用、免疫
保护作用、物质的转运和存储、运动与支持作用、参与细胞间信息传递）。3.氧化供能
三．蛋白质组成元素：主要有C、H、O、N和S。各种蛋白质的含氮量很接近，
平均为16％。
四．组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L--氨基酸。
五．氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中
性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。六．20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
1.氨基酸具有两性解离的性质（氨基酸呈电中性时溶液的pH值称为该氨基
酸的等电点）。
2.含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（测定蛋白质溶液280nm的光吸
收值）。
3.氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。
七．蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（肽键是由一个氨基酸的-羧基
与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键）。八．蛋白质的分子结构：
1.一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，是蛋白质空间
构象和特异生物学功能的基础，一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能。（主要化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键）。
2.二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链
骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。（主要化学键：氢键）
肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptideunit)。
-螺旋(helix，最常见，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，右手螺旋结构，靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm)
-折叠(-pleatedsheet，是由伸展的多肽链组成的，使多肽链形成片层结构，构象通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持。肽链可以是平行排列或者)-转角(-turn)
无规卷曲(randomcoil)
模体：具有特殊功能的超二级结构。二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体(motif)。（钙结合蛋白、锌指结构）
3.三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原
子在三维空间的排布位置。（主要化学键：疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等）
结构域：三级结构层次上的局部折叠区。分子量较大的蛋白质常可折叠
成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形
成四级结构。（可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用）
4.亚基(subunit)：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽
链都有完整的三级结构。（主要化学键：氢键和离子键）
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。（同二聚体，异二聚体）
九．蛋白质的分类（单纯蛋白，结合蛋白；纤维状蛋白，球状蛋白）。
十．蛋白质组：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表
达的全套蛋白质”。
十一．蛋白质的功能依赖特定空间结构。
1.协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡
聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。
2.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化。十二.蛋白质的理化性质：
1．蛋白质具有两性电离的性质。2．蛋白质具有胶体性质。
3．蛋白质空间结构破坏而引起变性（破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白
质的一级结构）。
4．蛋白质的复性(若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢
复或部分恢复其原有的构象和功能)。
5．蛋白质沉淀（在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠
绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性）。6．蛋白质的凝固作用（蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，
此凝块不易再溶于强酸和强碱中）。7．蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。8．应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量（茚三酮反应、双缩脲反应）。9．透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。10.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法。11.利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离。
12.应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离。13.利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离。14.应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列。15.应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定。
第二章核酸的结构和功能
一．核酸(Nucleicacid)：以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递
遗传信息。分脱氧核糖核酸、核糖核酸。
二．核苷酸是构成核酸的基本组成单位。核苷酸由碱基(base嘌呤碱、嘧啶碱)、
戊糖(ribose)与磷酸(phosphate)组成。
三．嘌呤N-9或嘧啶N-1与（脱氧）核糖C-1’通过β-N-糖苷键相连形成（脱
氧）核苷，并与磷酸通过酯键结合构成(脱氧)核苷酸。
四．DNA是脱氧核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的大分子。
一个脱氧核苷酸3’的羟基与另一个核苷酸5’的α-磷酸基团缩合形成磷
酸二酯键(phosphodiesterbond)。多个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键构成了具有方向性的线性分子，称为多聚脱氧核苷酸即DNA链。DNA链的方向是5’→3’，交替的磷酸基团和戊糖构成了DNA的骨架。五．RNA也是具有3’,5’-磷酸二酯键的线性大分子。六．核酸的分子结构：
1.一级结构：核苷酸的排列顺序，或碱基序列。（5pApCpTpGpCpT-OH3）
2.二级结构：双螺旋结构。
DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。两条多聚核苷酸链在空间的走向呈反向平行，两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋的结构，双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm；脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧；双螺旋结构的表面形成了一个大沟和一个小沟。
DNA双链之间形成了互补碱基对。碱基配对关系称为互补碱基对；DNA的两条链则互为互补链；碱基对平面与螺旋轴垂直。疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的碱基堆积力；碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA结构的稳定。
3.高级结构：超螺旋结构(superhelix)。DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构（正超螺旋与负超螺旋）。原核生物DNA多为环状，以负超螺旋的形式存在，平均每200碱基就有一个超螺旋形成。
真核生物DNA以非常有序的形式存在于细胞核内，在细胞周期的大部分时间里，DNA以松散的染色质(chromatin)形式存在，在细胞分裂期，则形成高度致密的染色体(chromosome)。4.染色质：DNA染色质呈现出的串珠样结构，染色质的基本单位是核小体(nucleosome)。核小体由DNA（约200bp）、组蛋白（H1、H2A、H2B、H3、H4）组成。
5.双链DNA的折叠和染色体组装：DNA经过多次折叠，被压缩了8000～10000倍，组装在直径只有为数微米的细胞核内。
第一次折叠，双链DNA构成核小体；第二次折叠，构成染色质纤维空管；第三次折叠，染色质纤维；第四次折叠，构成染色体。七．DNA是遗传信息的物质基础。
DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模
板；它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。基因从结构上定义，是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
八．mRNA是蛋白质合成中的模板。
1.不均一核RNA(hnRNA，mRNA的成熟过程是hnRNA的剪接过程)含有内含子
(intron)和外显子(exon)；外显子是氨基酸的编码序列，而内含子是非编码序列；成熟的mRNA由氨基酸编码区和非编码区构成。
2.大部分真核细胞mRNA的5"末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷（帽子结
构:m7GpppNm，可以与帽结合蛋白结合）为起始结构；在真核生物mRNA的3"末端有多聚腺苷酸结构（转录后加上）。功能：mRNA核内向胞质的转位、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控。
3.mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成：从mRNA分子5"
末端起的第一个AUG开始，每3个核苷酸为一组称为密码子(codon)或三联体密码(tripletcode)；AUG被称为起始密码子；决定肽链终止的密码子则称为终止密码子；位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列称为开放阅读框(openreadingframe,ORF)，决定了多肽链的氨基酸序列。九．tRNA是蛋白质合成中的氨基酸载体。
1.转运RNA在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给
mRNA，由74～95核苷酸组成，占细胞总RNA的15%，具有很好的稳定性。2.tRNA具有局部的茎环(stem-loop)结构或发卡(hairpin)结构。tRNA的二
级结构三叶草形（氨基酸臂、DHU环、反密码环、TψC环、附加叉）。3.tRNA的3’-末端连接氨基酸。tRNA的3’-末端都是以CCA结尾；3’-末端的A与氨基酸共价连结，tRNA成为了氨基酸的载体；不同的tRNA可以结合不同的氨基酸。
4.tRNA的反密码子识别mRNA的密码子。tRNA的反密码子环上有一个由三个
核苷酸构成的反密码子(anticodon)；tRNA上的反密码子依照碱基互补的原则识别mRNA上的密码子。
十．以rRNA为组分的核蛋白体是蛋白质合成的场所。
1.核蛋白体RNA是细胞内含量最多的RNA(>80％)；rRNA与核蛋白体蛋白结合组成核蛋白体(ribosome)，为蛋白质的合成提供场所。2.原核生物，小亚基30s（rRNA16s）、大亚基50s（rRNA23s、5s）；真核生物，小亚基40s（rRNA18s）、大亚基（rRNA28s、5.8s、5s）。十一.snmRNA参与了基因表达的调控。
1.细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA，统称为非mRNA小RNA；RNA组学是研究细胞内snmRNA的种类、结构和功能；同一生物体内不同种类的细胞、同一细胞在不同时空状态下snmRNAs表达谱的变化，以及与功能之间的关系。
2.种类：核内小RNA、核仁小RNA、胞质小RNA、催化性小RNA、小片段干涉RNA。
3.功能：参与hnRNA的加工剪接。
十二.核酶：某些小RNA分子具有催化特定RNA降解的活性，这种具有催化作用
的小RNA亦被称为核酶或催化性RNA。
十三.小片段干扰RNA：siRNA是生物宿主对外源侵入的基因表达的双链RNA进
行切割所产生的特定长度和特定核酸序列的小片段RNA；可以与外源基因表达的mRNA相结合，并诱发这些mRNA的降解；基于此机理，人们发明了RNA干扰技术。十四.核酸的理化性质：
1.核酸为多元酸，具有较强的酸性。2.粘度：DNA>RNA，dsDNA>ssDNA。
3.沉降行为:不同构象的核酸分子的沉降的速率有很大差异，这是超速离
心法提取和纯化核酸的理论基础。4.核酸分子具有强烈的紫外吸收。
5.DNA变性是双链解离为单链的过程（本质是双链间氢键的断裂）。6.增色效应(hyperchromiceffect)：DNA变性时其溶液OD260增高的现
象。
7.解链曲线：连续加热DNA的过程中以温度相对于A260值作图。
8.解链温度(meltingtemperature，Tm)：解链过程中，紫外吸光度的变
化达到最大变化值的一半时所对应的温度。（G+C含量越高，解链温度就越高）
9.DNA复性(renaturation)：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补
链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。
10.退火(annealing)：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性这一过程。11.减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。12.核酸分子杂交：杂化双链(heteroduplex)可以在不同的DNA与DNA之间
形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。
十五.核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
1.分DNA酶、RNA酶；核酸内切酶（分为限制性核酸内切酶和非特异性限
制性核酸内切酶）、核酸外切酶（5→3或3→5核酸外切酶）。2.功能：参与DNA的合成、修复以及RNA的剪接；清除多余的、结构和功
能异常的核酸，以及侵入细胞的外源性核酸；降解食物中的核酸；体外重组DNA技术中的重要工具酶。
第二章酶
一．酶（Enzyme）：生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。二．酶的形式：
1.单体酶：仅具有三级结构的酶。
2.寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。3.多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。4.多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。三．酶的分类：
单纯酶；结合酶，全酶由蛋白质部分（酶蛋白，决定反应的特异性）及辅助因子（小分子有机化合物、金属离子，决定反应的种类与性质）。
金属酶，金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失；金属激活酶，金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。
小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶；辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基，辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白。四．酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位。
1.必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切
相关的化学基团。
2.酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间
结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。3.活性中心内的必需基团：结合基团（与底物相结合）、催化基团（催化底
物转变成产物）；活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。
五．同工酶：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性
质不同的一组酶。（LDH1-5、CK1-3）
同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA所
翻译的不同多肽链组成的蛋白质；同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。六．酶促反应特点：
1.酶促反应具有极高的效率（通过促进底物形成过渡态）。不需要较高的反应温度，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能（activationenergy，底物分子从初态转变到活化态所需的能量）。（酶的转换数：在酶被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。）
2.酶促反应具有高度的特异性。绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性：作用于立体异构体中的一种。3.酶促反应的可调节性
七．酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态。
1.诱导契合：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适
应，进而相互结合。
2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心。酶在反应中将
诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。
3.表面效应：酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏
水环境中进行，使底物分子脱溶剂化，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。八．酶的催化机制呈多元催化作用：
1.一般酸-碱催化作用。
2.共价催化作用：很多酶在催化过程中，与底物形成瞬时共价键，底物与
酶形成共价键后被激活，并很容易进一步水解形成产物和游离的酶。这种催化机制称为共价催化。3.亲核催化作用：酶活性中心有的催化基团属于亲核基团，可以提供电子
给带有部分正电荷的过渡态底物，形成瞬间共价键。这种催化作用称为亲核催化；亲电子催化可使酶活性中心的阳离子亲电子基团与富含电子的底物形成共价键。
九．底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线。
1.在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关
系。
2.前提：单底物、单产物反应；酶促反应速率一般在规定的反应条件下，
用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示；反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小时的反应速率；底物浓度远远大于酶浓度。3.当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。随
着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。
十．米－曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性
1．解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说：S+E=ES→E+P，这里S代表底物，E代表酶，ES为中间产物，P为反应的产物。（第一步正反应速率k1，逆反应k2；第二步反应速率k3）
2.米氏方程式：V=Vmax[S]/(Km+[S])，[S]：底物浓度、V：不同[S]时的反应速率、Vmax：最大反应速率、Ｋm：米氏常数(Michaelisconstant)。3.假设：E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取决于慢反应即V=k3[ES]；S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]=[St]。
4.Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。
Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关；可近似表示酶对底物的亲和力；同一酶对于不同底物有不同的Km值。
5.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。Vmax=k3[E]。6.Km值与Vmax值可以通过作图法（双倒数作图法、Hanes作图法）求取。十一.底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系。十二.温度对反应速率的影响具有双重性。
十三.pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率。十四.抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率。
1.酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称
为酶的抑制剂。（抑制剂对酶有一定选择性，引起变性的因素对酶没有选择性）
2.不可逆性抑制剂：主要，与酶活性中心的必需基团相以共价结合，使酶
失活。（有机磷化合物，羟基酶；解毒，解磷定(PAM)。重金属离子及砷化合物，巯基酶；解毒，二巯基丙醇(BAL)）
3.可逆性抑制作用：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结
合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成。（抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；Vmax不变，表观Km增大）
非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不
影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。（抑制程度取决于抑制剂的浓度；Vmax降低，表观Km不变）反竞争性抑制作用：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使
中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。（抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；Vmax降低，表观Km降低）
十五.激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
十六.酶的调节（调节对象：关键酶；调节方式：酶活性的调节（快速调节）、酶
含量的调节（缓慢调节））。
十七.调节酶实现对酶促反应速率的快速调节。
1.变构调节(allostericregulation)：一些代谢物可与某些酶分子活性
中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。2.共价修饰(covalentmodification)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋
白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。
酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式。3.酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
酶原(zymogen)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体。酶原激活的机理：酶原在特定条件下；一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽；分子构象发生改变；形成或暴露出酶的活性中心。酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行；有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
十八.酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节。1.酶蛋白合成可被诱导或阻遏：对编码基因表达的调节，对代谢缓慢而长效的调节。
2.酶降解的调控与一般蛋白质降解途径相同。十九.酶的命名与分类：
1.酶可根据其催化的反应类型予以分类（氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类）。2.每一种酶均有其系统名称和推荐名称。二十.酶与医学：
1.国际单位(IU)：在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量。
2.催量单位(katal)：１催量是指在特定条件下，每秒钟使１mol底物转化为产物所需的酶量。
3.酶法分析：以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法。4.酶标记测定法：酶学与免疫学相结合的一种测定方法。5.工具酶广泛地应用于分子克隆领域。6.固定化酶：将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的酶衍生物。
7.抗体酶：具有酶活性的抗体。
第十八章维生素与无机物
一．维生素(vitamin)：人类必需的一类营养素，是维持机体正常生理功能所必
需的，机体自身又不能合成或合成量不足，必需靠外界供给的一类微量低分子有机化合物。
分类：脂溶性维生素（维生素A、D、E、K）、水溶性维生素（B族维生素（8种）和维生素C）。
二．维生素A（视黄醇、抗干眼病维生素）：1.来源：肝脏、鱼肝油；胡萝卜素。
2.体内活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸。
3.生化作用：构成视觉细胞内感光物质，参与糖蛋白的合成，维持上皮组织结
构和功能的完整，维持机体的生长和发育。
4.缺乏：夜盲症、干眼病、皮肤干燥、毛囊丘疹、生长停滞不前。5.过量：头痛、恶心腹泻、肝脾大。三．维生素D（抗佝偻病维生素、钙化醇）：
1.来源：肝、乳及蛋黄、鱼肝油；皮肤微血管中的7-脱氢胆固醇经日光照射
可转变为维生素D3。
2.体内活性形式：1,25-(OH)2-D3。3.生化作用：促进肠道对钙磷的吸收；促进肾小管对钙磷的重吸收；提高血钙、
血磷的浓度，促进骨的钙化。
4.缺乏：儿童－佝偻病；成人－软骨病。5.过量：中毒。
四．维生素E（生育酚、抗不育症维生素）：
1.来源：植物种子如麦胚油、棉籽油、花生油。2.活性形式：生育酚。（易自身氧化）
3.生化作用：抗氧化作用，保护生物膜；维持生殖功能；促血红素合成。4.缺乏：红细胞数量少、寿命缩短、红细胞脆性增加、神经障碍。五．维生素K（凝血维生素）：
1.来源：K1主要存在于植物和动物肝脏中，K2是人体肠道细菌代谢的产物。
临床用的K3、K4为人工合成。
2.体内活化形式：α-甲基-1,4-萘醌衍生物。3.生化作用：作为谷氨酸羧化酶的辅助因子，促进凝血酶原及凝血因子Ⅱ、
Ⅶ、Ⅸ及Ⅹ的合成，参与凝血作用。
4.缺乏：凝血因子合成障碍，易出血，尤其是新生婴儿易发生出血性疾病。六．维生素B1（抗脚气病维生素）：
1.来源：种子的外皮和胚芽、黄豆、酵母及瘦肉。2.化学本质：硫胺素。
3.体内活化形式：硫胺素焦磷酸酯（TPP）。
4.生化作用：作为丙酮酸脱氢酶系和α-酮戊二酸脱氢酶系的辅酶，参与α-酮酸的氧化脱羧作用；作为转酮醇酶的辅酶，参与磷酸戊糖代谢途径；可抑制胆碱脂酶的活性，参与乙酰胆碱的合成。5.缺乏：脚气病，末梢神经炎，消化不良。七．维生素B2（核黄素）：
1.来源：酵母、蛋、奶及绿叶蔬菜。
2.化学本质：核醇与6，7-二甲基异咯嗪的缩合物。3.体内活化形式：黄素单核苷酸（FMN）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。4.生化作用：为体内氧化还原酶的辅基、起氢传递体的作用。5.缺乏：口角炎、舌炎、唇炎、阴囊炎。八．维生素B6：
1.来源：动、植物性食品。肠道细菌也可以合成部分维生素B6。
2.化学本质：包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺，三者均为吡啶衍生物。3.体内活化形式：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺。
4.生化作用：作为转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶，参与氨基酸代谢；作为ALA
合酶的辅酶参与血红素合成；磷酸吡哆醛作为糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原分解为1-磷酸葡萄糖的过程。5.过量：中毒，表现为周围感觉神经病。九．维生素B12(钴胺素)：1.来源：肉类、肝。
2.化学本质：唯一含有金属元素的维生素。天然存在的B12有5’-脱氧腺苷
钴胺素、甲基钴胺素和羟钴胺素三种形式。3.体内活化形式：甲基钴胺素（MeB12），2、5’-脱氧腺苷钴胺素（5-dAR-B12）。4.生化作用：MeB12作为N5-CH3FH4甲基转移酶的辅酶，促进FH4的再利用和
蛋氨酸的再利用；参与一碳单位的形成、分解和转移，因而促进核酸的合成，影响红细胞成熟。
5.缺乏：巨幼红细胞性贫血。十．维生素PP：
1.来源：肉类、肝脏、谷物、花生。此外，人体可利用色氨酸合成维生素PP。2.化学本质：又叫抗皮病因子，它包括尼克酸（烟酸）和尼克酰胺（烟酰胺），
二者均为吡啶衍生物。
3.体内活化形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，又称辅酶Ⅰ）、尼克酰胺
腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，又称辅酶Ⅱ)。
4.生化作用：NAD+和NADP+在体内作为多种不需氧脱氢酶的辅酶，参与物质代
谢；NAD+和NADP+在生物过代谢过程中的作用是递氢。5.缺乏：糙皮病或皮病。十一．泛酸（遍多酸）：1.来源：动物性食品、谷物及豆制品。2.化学本质：有机酸。
3.体内活化形式：辅酶A（HSCoA）和酰基载体蛋白（ACP）的辅基。
4.生化作用：构成辅酶A，在糖、脂及氨基酸代谢中起着转运乙酰基或脂酰基
的作用；构成酰基载体蛋白的辅酶，在脂肪酸的生物合成中起着转运脂酰基的作用。十二．生物素：
1.来源：动物、植物性食品，肠道细菌也可以合成。
2.化学本质：α-和β-生物素两种，二者都具有噻吩与尿素相结合的骈环。3.体内活化形式：生物素。
4.生化作用：生物素作为羧化酶的辅基，在羧化反应中起着固定CO2和传递
羧基的作用。参与细胞信号转导和基因表达。可使组蛋白生物素化，从而影响细胞周期、转录和DNA损伤的修复。
5.缺乏：大量服用抗生素或长期食用生鸡蛋可导致生物素缺乏病，出现疲乏、恶心、呕吐、食欲不振、皮炎及脱屑性红皮病等症状。十三．叶酸（蝶酰谷氨酸）：
1.来源：绿色蔬菜、酵母和动物肝、肾，肠道细菌也可以合成叶酸。2.化学本质：由蝶酸和谷氨酸结合而成。3.体内活化形式：FH4。
4.生化作用：FH4作为一碳单位转移酶的辅酶，在嘧啶、嘌呤、蛋氨酸和胆碱
等重要物质的生物合成中起着传递一碳单位的重要作用。
5.缺乏：核酸合成障碍，动物生长停滞，红细胞发育成熟障碍，出现巨幼红细胞性贫血。
6.甲氨蝶呤因结构与叶酸相似，可抑制FH4的合成，进而抑制嘌呤核苷酸的合成。因此具抗癌作用。十四．维生素C（L-抗坏血酸）：1.来源：新鲜水果和蔬菜。2.化学本质：，是L-已糖酸内酯，具有不饱和的一烯二醇结构。具有酸性和
较强的还原性。
3.体内活化形式：L-抗坏血酸及脱氢抗坏血酸。
4.生化作用：参与体内的氧化还原反应（保持谷胱甘肽的还原状态，维持细胞
膜的正常功能；保护巯基酶；促进铁的吸收；保护各种维生素免遭氧化破坏），参与体内的羟化反应（胶原蛋白的合成；多巴胺的β-羟化反应，胆汁酸合成中的7α-羟化等；参与芳香族氨基酸的代谢）。5.缺乏：坏血病。
6.特点：L-抗坏血酸可被空气中的氧氧化成脱氢抗坏血酸，此反应可逆；L-抗坏血酸及脱氢抗坏血酸都具有同样的生物活性，以前者为主；脱氢抗坏血酸易水解为无活性的二酮古洛糖酸，后者进一步被氧化成草酸和苏阿糖酸。十五.钙既是骨的主要成分又具有重要的调节作用。
1.血钙的正常水平对于维持骨骼内骨盐的含量、血液凝固过程和神经肌肉的兴奋性具有重要的作用。
2.胞液钙作为第二信使在信号转导中发挥许多重要的生理作用。肌肉中的钙可启动骨骼肌和心肌细胞的收缩。
十六.磷是体内许多重要生物分子的组成成分。十七.钙和磷的代谢与骨的代谢密切相关。
十八.钙和磷代谢受三种激素（维生素D、甲状旁腺激素和降钙素）的调节。十九.微量元素：指人体中每人每天的需要量在100以下的元素。
二十.铁是体内含量最多的微量元素（体内铁主要存在于含铁卟啉和非铁卟啉的
蛋白质中；运铁蛋白和铁蛋白分别是铁的运输和储存形式；铁的缺乏与中毒均可引起严重的疾病）。
二十一.锌是含锌金属酶和锌指蛋白的组成成分。二十二.铜是体内多种含铜酶的辅基。二十三.锰是多种酶的组成成分和激活剂。
二十四.硒以硒半胱氨酸形式参与多种重要硒蛋白的组成。二十五.碘是甲状腺激素的组成成分。二十六.钴以维生素B12的形式发挥作用。
二十七.氟与骨、牙的形成与钙磷代谢密切相关。二十八.铬与胰岛素的作用关系密切。
第四章糖代谢
一．糖(carbohydrates)：碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍
生物或多聚物。在生命活动中的主要作用是提供碳源和能源，提供合成体内其他物质的原料，作为机体组织细胞的组成成分。二．分类：单糖（monosacchride，不能再水解的糖）、寡糖（oligosacchride，
能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连）、多糖(polysacchride，能水解生成多个分子单糖的糖。)、结合糖(glycoconjugate，糖与非糖物质的结合物)
三．糖的消化：主要在小肠（胰液中的α-淀粉酶、α-葡萄糖苷酶、α-临界糊
精酶），少量在口腔（α-淀粉酶）。四．糖的吸收：吸收部位（小肠上段）、吸收形式（单糖），依靠Na+依赖型葡萄
糖转运体。
五．糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙
酮酸进而还原生成乳酸的过程，亦称糖的无氧氧化，部位在胞浆。1.糖酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，第一阶段。由丙酮酸转变成乳酸，第二阶段。
2.产能的方式，底物水平磷酸化；数量，2（从G开始，2×2-2=2ATP）或3（从Gn开始，2×2-1=3ATP）。
3.终产物乳酸的去路：释放入血，进入肝脏再进一步代谢（分解利用，乳酸循环（糖异生））。
六．糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节。
1.6-磷酸果糖激酶-1对调节酵解途径的流量最重要。别构激活剂：AMP;ADP;F-1,6-2P;F-2,6-2P（2,6-双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂，其作用是与AMP一起取消ATP、柠檬酸对6-磷酸果糖激酶-1的变构抑制作用）。别构抑制剂：柠檬酸;ATP（高浓度）。
2.丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要的调节点。别构激活剂：1,6-双磷酸果糖。别构抑制剂：ATP,丙氨酸。
3.己糖激酶受到反馈抑制调节。6-磷酸葡萄糖可反馈抑制己糖激酶，但肝葡萄糖激酶不受其抑制；长链脂肪酰CoA可别构抑制肝葡萄糖激酶；胰岛素可诱导葡萄糖激酶基因的转录，促进酶的合成。
七．生理意义：是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式，是某些细胞在氧供应
正常情况下的重要供能途径。
八．糖的有氧氧化(aerobicoxidation)：在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化
成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。部位在胞液及线粒体。（分酵解途径、丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环、氧化磷酸化）九．丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA。
1.丙酮酸脱氢酶复合体的组成：E1：丙酮酸脱氢，辅酶TPP；E2：二氢硫辛酰
胺转乙酰，辅酶硫辛酸；E3：二氢硫辛酰胺脱氢酶，辅酶FAD,NAD+。2.别构抑制剂：乙酰CoA，NADH，ATP；别构激活剂：AMP，ADP，NAD+。3..反应过程：丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP，由丙酮酸脱氢酶催化(E1)。
由二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化形成乙酰硫辛酰胺-E2。二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化生成乙酰CoA,同时使硫辛酰胺上的二硫键还原为2个巯基。
二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)使还原的二氢硫辛酰胺脱氢，同时将氢传递给FAD。
在二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)催化下，将FADH2上的H转移给NAD+，形成NADH+H+。
十．三羧酸循环(TricarboxylicAcidCycle,TAC)：也称为柠檬酸循环，这是
因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸（乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程）。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的学说，故此循环又称为Krebs循环，它由一连串反应组成。反应部位在线粒体。十一.TCA循环由8步代谢反应组成。1.乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸。2.柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸。3.异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸。4.α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA。
5.琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应。6.琥珀酸脱氢生成延胡索酸。7.延胡索酸加水生成苹果酸。8.苹果酸脱氢生成草酰乙酸。
十二.经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA；经四次脱氢，二次脱羧，一
次底物水平磷酸化；生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP；关键酶有柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶；整个循环反应为不可逆反应。
十三.三羧酸循环中间产物起催化剂的作用，本身无量的变化，不可能通过三羧
酸循环直接从乙酰CoA合成草酰乙酸或三羧酸循环中其他产物，同样中间产物也不能直接在三羧酸循环中被氧化为CO2及H2O。十四.TCA循环受底物、产物和关键酶活性的调节。
1.关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶。2.TCA循环与上游和下游反应协调。
十五.TCA循环在3大营养物质代谢中具有重要生理意义。1.TCA循环是3大营养素的最终代谢通路,其作用在于通过4次脱氢，为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原当量。
2.TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。十六.糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。（H++e进入呼吸链彻底氧化生
成H2O的同时ADP偶联磷酸化生成ATP）十七.能量（30或32）：葡糖糖→6-磷酸葡糖糖（-1）
6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖（-1）
2×3-磷酸甘油醛→2×1,3-二磷酸甘油酸（2NADH，3或5）2×1,3-二磷酸甘油酸→2×3-磷酸甘油酸（2）2×磷酸烯醇式丙酮酸→2×丙酮酸（2）2×丙酮酸→2×乙酰CoA（2NADH，5）
2×异柠檬酸→2×α-酮戊二酸（2NADH，5）2×α-酮戊二酸→2×琥珀酰CoA（2NADH，5）2×琥珀酰CoA→2×琥珀酸（2）
2×琥珀酸→2×延胡索酸（2FADH2，3）2×苹果酸→2×草酰乙酸（2NADH，5）十八.有氧氧化的调节特点：
1.有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实现。
2.ATP/ADP或ATP/AMP比值全程调节。该比值升高，所有关键酶均被抑制。3.氧化磷酸化速率影响三羧酸循环。前者速率降低，则后者速率也减慢。4.三羧酸循环与酵解途径互相协调。三羧酸循环需要多少乙酰CoA，则酵解途径相应产生多少丙酮酸以生成乙酰CoA。
十九.巴斯德效应(Pastuereffect)：有氧氧化抑制糖酵解的现象。
机制：有氧时，NADH+H+进入线粒体内氧化，丙酮酸进入线粒体进一步氧化
而不生成乳酸;缺氧时，酵解途径加强，NADH+H+在胞浆浓度升高，丙酮酸作为氢接受体生成乳酸。
二十.磷酸戊糖途径(pentosephosphatepathway)：由葡萄糖生成磷酸戊糖及
NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。二十一.磷酸戊糖途径的反应过程分为两个阶段：第一阶段，氧化反应，6-磷酸
葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖和NADPH；第二阶段，非氧化反应，包括一系列基团转移，经过基团转移反应进入糖酵解途径（意义就在于通过一系列基团转移反应，将核糖转变成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入酵解途径。因此磷酸戊糖途径也称磷酸戊糖旁路）。二十二.特点:
1.脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+。
2.反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了3、4、5、6、7碳糖的演变过程。
3.反应中生成了重要的中间代谢物5-磷酸核糖。
4.一分子G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和2分子NADPH+H+。
二十三.磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值的调节（6-磷酸葡萄糖脱氢酶此
酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高低决定6-磷酸葡萄糖进入磷酸戊糖途径的流量）。二十四.磷酸戊糖途径生理意义：生成NADPH和5-磷酸核糖。
二十五.糖醛酸途径生理意义：生成活化的葡萄糖醛酸，即UDPGA。葡萄糖醛酸
是组成蛋白聚糖的糖胺聚糖，如透明质酸、硫酸软骨素、肝素等的组成成分。二十六.多元醇途径(polyolpathway)：葡萄糖代谢过程中可生成一些多元醇，
如木糖醇、山梨醇等。
二十七.糖原(glycogen)：动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能
量储备。
二十八.肌糖原，主要供肌肉收缩所需；肝糖原，维持血糖水平。二十九.糖原的结构特点及其意义：
1.葡萄糖单元以α-1,4-糖苷键形成长链。
2.约10个葡萄糖单元处形成分枝，分枝处葡萄糖以α-1,6-糖苷键连接，分支增加，溶解度增加。
3.每条链都终止于一个非还原端.非还原端增多，以利于其被酶分解。
三十.糖原的合成(glycogenesis):由葡萄糖合成糖原的过程。(组织定位：主要
在肝脏、肌肉;细胞定位：胞浆)三十一.糖原合成：
1.葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖。2.6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖。（意义：由于延长形成α-1,4-糖苷键，所以葡萄糖分子C1上的半缩醛羟基必须活化，才利于与原来的糖原分子末端葡萄糖的游离C4羟基缩合。半缩醛羟基与磷酸基之间形成的O-P键具有较高的能量）
3.1-磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG可看作“活性葡萄糖”，在体内充作葡萄糖供体）。4.α-1,4-糖苷键式结合。（糖原n为原有的细胞内的较小糖原分子，称为糖原引物(primer)，作为UDPG上葡萄糖基的接受体。）5.糖原分枝的形成。
三十二.肝糖原分解（胞浆）：1.糖原的磷酸解。
2.脱枝酶的作用（转移葡萄糖残基、水解α-1,6-糖苷键）。3.1-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖。
4.6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、肾中，而不存在于肌中）。
三十三.肌糖原分解的前三步反应与肝糖原分解过程相同，但是生成6-磷酸葡萄
糖之后，由于肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，所以生成的6-磷酸葡萄糖不能转变成葡萄糖释放入血，提供血糖，而只能进入酵解途径进一步代谢。肌糖原的分解与合成与乳酸循环有关。
三十四.关键酶：糖原合成，糖原合酶；糖原分解：糖原磷酸化酶（葡萄糖是磷
酸化酶的别构抑制剂）。三十五.调节：
1.都以活性、无（低）活性二种形式存在，二种形式之间可通过磷酸化和去磷酸化而相互转变；
2.对合成酶系与分解酶系分别进行调节，如加强合成则减弱分解，或反之；3.别构调节和共价修饰调节；4.关键酶调节上存在级联效应；
5.肝糖原和肌糖原代谢调节各有特点：如分解肝糖原的激素主要为胰高血糖素，分解肌糖原的激素主要为肾上腺素。
三十六.糖异生(gluconeogenesis)：从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
（主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。原料有乳酸、甘油、生糖氨基酸）三十七.糖异生途径(gluconeogenicpathway)：从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应
过程。三十八.过程：
1.丙酮酸经丙酮酸羧化支路变为磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸羧化酶，辅酶为生物素，反应在线粒体；磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，反应在线粒体、胞液）；2.1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖；3.6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖。三十九.在以上反应过程中，作用物的互变反应分别由不同的酶催化其单向反应，
这种互变循环被称为底物循环(substratecycle)。当两种酶活性相等时，就不能将代谢向前推进，结果仅是ATP分解释放出能量，因而又称为无效循环(futilecycle)。而在细胞内两酶活性不完全相等，使代谢反应仅向一个方向进行。
四十.糖异生的调节（酵解途径与糖异生途径是方向相反的两条代谢途径。如从
丙酮酸进行有效的糖异生，就必须抑制酵解途径，以防止葡萄糖又重新分解成丙酮酸；反之亦然；这种协调主要依赖于对这两条途径中的两个底物循环进行调节）：
1.第一个底物循环在6-磷酸果糖与1，6-双磷酸果糖之间进行；2.在磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间进行第二个底物循环。四十一.生理意义：
1.维持血糖水平的恒定是糖异生最主要的生理作用（糖异生的主要原料为乳酸、氨基酸及甘油）；
2.糖异生是补充或恢复肝糖原储备的重要途径（三碳途径：指进食后，大部分葡萄糖先在肝外细胞中分解为乳酸或丙酮酸等三碳化合物，再进入肝细胞异生为糖原的过程）；
3.肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。
四十二.乳酸循环：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。肌内糖
异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环。四十三.血糖，指血液中的葡萄糖。正常血糖浓度：3.89-6.11mmol/L。四十四.血糖的来源和去路是相对平衡的。四十五.血糖水平的平衡主要是受到激素调节。
1.胰岛素(Insulin)：体内唯一的降低血糖的激素，也是唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。
2.胰高血糖素(glucagon)：体内主要升高血糖的激素。3.糖皮质激素可引起血糖升高。（在糖皮质激素存在时，其他促进脂肪动员的激素才能发挥最大的效果，间接抑制周围组织摄取葡萄糖）
4.肾上腺素是强有力的升高血糖的激素。（主要在应激状态下发挥调节作用）四十六.血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱。
第五章脂类代谢一．脂类(lipids)：脂肪和类脂总称。
1.脂肪(fat)：三脂酰甘油(triacylglycerol,TAG)，也称为甘油三酯
(triglyceride,TG)。（脂肪酸fattyacids，简称脂酸,包括饱和脂酸和不饱和脂酸，后者也称营养必需脂酸）
2.类脂(lipoid)：胆固醇(cholesterol,CHOL)、胆固醇酯(cholesterol
ester,CE)、磷脂(phospholipid,PL)、糖脂(glycolipid)、鞘脂(sphingolipid)。二．脂肪生理功能：
储脂供能、提供必需脂酸、促脂溶性维生素吸收、热垫作用、保护垫作用、构成血浆脂蛋白。三．类脂功能：
维持生物膜的结构和功能；胆固醇可转变成类固醇激素、维生素、胆汁酸；
构成血浆脂蛋白。
四．脂类的消化发生在脂-水界面，且需胆汁酸盐参与。（条件：乳化剂（胆汁酸
盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用；酶的催化作用。部位：主要在小肠上段）
五．消化:食物中的脂类经乳化形成微团(micelles)，1.甘油三酯经胰脂酶、辅脂酶形成2-甘油一酯+2FFA。2.磷脂经磷脂酶A2形成溶血磷脂+FFA。3.胆固醇酯经胆固醇酯酶形成胆固醇+FFA。六．消化产物：
包括甘油一酯、脂酸、胆固醇及溶血磷脂等以及中链脂酸(6C～10C)及短链脂酸(2C～4C)构成的的甘油三酯与胆汁酸盐，形成混合微团。七．饮食脂肪在小肠被吸收。
八．甘油一酯途径：以甘油一酯为起始物，与脂酰CoA共同在脂酰转移酶作用下
酯化生成甘油三酯。
九．甘油三酯是脂酸的主要储存形式，主要作用是为机体提供能量，分解代谢主
要是脂酸的氧化。
十．脂肪动员是甘油三酯分解的起始步骤。1.脂肪动员(fatmobilization)：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶经甘油
二酯、甘油一酯逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
2.关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶(HSL)。
3.脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、ACTH、
TSH等。
4.对抗脂解激素因子：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素E2、烟酸等。十一.甘油经糖代谢途径代谢，脂酸经β-氧化分解供能（部位：在组织中，除脑
组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃；在亚细胞中，胞液、线粒体）。十二.主要过程：
1.脂酸的活化形式为脂酰CoA（胞液）；2.脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体，是脂酸β-氧化的主要限速步骤（肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂酸β-氧化的限速酶）；
3.脂酸的β-氧化（脂酰CoA经脱氢生成反2-烯酰CoA，加水生成L(+)-β羟脂酰CoA，再脱氢生成β酮脂酰CoA，硫解生成脂酰CoA+乙酰CoA）的最终产物主要是1分子乙酰CoA（可经三羧酸循环彻底氧化，可生成酮体肝外组织氧化利用）1分子少两个碳原子的脂酰CoA，1分子NADH+H+，1分子FADH2。
4.能量：以16碳软脂酸的氧化为例，活化消耗2个高能磷酸键，故净生成ATP，8×10+7×2.5+7×1.52=106。十三.脂酸的其他氧化方式：1.不饱和脂酸的氧化。2.过氧化酶体脂酸氧化。
3.奇数碳原子脂酸的氧化丙酰CoA。十四.酮体(ketonebodies)：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称。血浆水平，
0.03-0.5mmol/L。在肝细胞中生成，在肝外组织利用。十五.生理意义：
是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组
织的重要能源；酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。十六.调节：
1.饱食时，胰岛素升高，抑制脂解与脂肪动员，进入肝的脂酸减少，脂酸β氧化减少，酮体生成减少。
2.糖代谢减弱，乙酰CoA生成下降，丙二酰CoA生成下降，脂酸β-氧化及酮体生成均加强。
3.丙二酰CoA抑制脂酰CoA进入线粒体。（竞争性抑制肉碱脂酰转移酶）十七.脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成。十八.软脂酸的合成
1.合成部位:肝（主要）、肾、脑、肺、乳腺及脂肪等组织;胞液（主要合成16碳的软脂酸），肝线粒体、内质网（碳链延长）。
2.合成原料:乙酰CoA（乙酰CoA全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸
循环(citratepyruvatecycle)出线粒体。）、ATP、HCO3-、NADPH（磷酸戊糖途径（主要来源），胞液中异柠檬酸脱氢酶及苹果酸酶催化的反应）、Mn2+。十九.脂酸合成酶系及反应过程:1.丙二酰CoA的合成（乙酰CoA羧化酶是脂酸合成的限速酶，存在于胞液中，其辅基是生物素，Mn2+是其激活剂。其活性受别构调节和磷酸化、去磷酸化修饰调节）；
2.脂酸合成（从乙酰CoA及丙二酰CoA合成长链脂酸，是一个重复加成过程，每次延长2个碳原子）。二十.软脂酸合成酶：
1.大肠杆菌：有7种酶蛋白（脂肪酰基转移酶、丙二酰CoA酰基转移酶、β-酮脂肪酰合成酶、β-酮脂肪酰还原酶、β-羟脂酰基脱水酶、脂烯酰还原酶和硫酯酶），聚合在一起构成多酶体系。
2.高等动物：7种酶活性都在一条多肽链上，属多功能酶，由一个基因编码；有活性的酶为两相同亚基首尾相连组成的二聚体。
3.酰基载体蛋白(ACP)：其辅基是4-磷酸泛酰氨基乙硫醇,是脂酰基载体。二十一.脂酸碳链的延长：
1.脂酸碳链在内质网中的延长（以丙二酰CoA为二碳单位供体，由NADPH+H+供氢经缩合、加氢、脱水、再加氢等一轮反应增加2个碳原子，合成过程类似软脂酸合成，但脂酰基连在CoASH上进行反应，可延长至24碳，以18碳硬脂酸为最多）。
2.脂酸碳链在线粒体中的延长（以乙酰CoA为二碳单位供体，由NADPH+H+供氢，过程与β-氧化的逆反应基本相似，需α-β烯酰还原酶，一轮反应增加2个碳原子，可延长至24碳或26碳，以硬脂酸最多）。二十二.不饱和脂酸的合成：
1.动物：有Δ4、Δ5、Δ8、Δ9去饱和酶，镶嵌在内质网上，脱氢过程有线粒体外电子传递系统参与。
2.植物：有Δ9、Δ12、Δ15去饱和酶。二十三.脂酸合成的调节:
1.代谢物的调节(乙酰CoA羧化酶，PKA，的别构调节物)作用:
抑制剂：软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA;激活剂：柠檬酸、异柠檬酸。进食糖类而糖代谢加强，NADPH及乙酰CoA供应增多，异柠檬酸及柠檬酸堆积，有利于脂酸的合成。大量进食糖类也能增强各种合成脂肪有关的酶活性从而使脂肪合成增加。2.激素调节：
胰高血糖素：激活PKA，使之磷酸化而失活；胰岛素：通过磷蛋白磷酸酶，使之去磷酸化而复活。二十四.甘油三酯的合成代谢：
1.合成部位：肝脏（肝内质网合成的TG，组成VLDL入血），脂肪组织（主要以葡萄糖为原料合成脂肪，也利用CM或VLDL中的FA合成脂肪），小肠粘膜（利用脂肪消化产物再合成脂肪）。
2.合成原料：甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢；CM中的FFA（来自食物脂肪）。
3.合成途径：
甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）；甘油二酯途径（肝、脂肪细胞）：3-磷酸甘油主要来自糖代谢，肝、肾等组织含有甘油激酶，可利用游离甘油。
二十五.几种多不饱和脂酸衍生物具有重要生理功能。1.前列腺素(PG)：诱发炎症，促局部血管扩张；使动脉平滑肌舒张而降血压；抑制胃酸分泌，促胃肠平滑肌蠕动；使卵巢平滑肌收缩引起排卵，使子宫体收缩加强促分娩。
2.血栓烷(TX)：强烈促血小板聚集，并使血管收缩促血栓形成。
3.白三烯(LT)：过敏反应的慢反应物质；使毛细血管通透性增加；调节白细胞的游走及趋化等功能，促进炎症及过敏反应的发展。二十六.磷酯（Phospholipid）：含磷酸的脂类。
1.甘油磷脂：由甘油、脂酸、磷脂、含氮化合物构成的磷酯（体内含量最多）；含一个极性头、两条疏水尾，构成生物膜的磷脂双分子层。
2.鞘磷脂：由鞘氨醇构成的磷脂；鞘氨醇的氨基通过酰胺键与1分子长链脂酸相连形成神经酰胺(ceramide)，为鞘脂的母体结构。二十七.磷脂在体内具有重要的生理功能。1.磷脂是构成生物膜的重要成分。（卵磷脂存在于细胞膜中，心磷脂是线粒体膜的主要脂质）2.磷脂酰肌醇是第二信使的前体。3.缩醛磷脂存在于脑和心肌组织中。
4.神经鞘磷脂和卵磷脂在神经髓鞘中含量较高二十八.甘油磷脂的合成：
1.合成部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。
2.合成原料及辅因子：脂酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP。3.甘油二酯合成途径（如图）：4.CDP-甘油二酯合成途径。
5.其他方式：磷脂酰丝氨酸由磷脂酰乙醇胺羧化或其乙醇胺与丝氨酸交换生成；磷脂酰胆碱由磷脂酰乙醇胺从S-腺苷甲硫氨酸获得甲基生成。
6.甘油磷脂的合成在内质网膜外侧面进行。在胞液中存在一类能促进磷脂在细胞内膜之间进行交换的蛋白质，称磷脂交换蛋白(phospholipidexchangeproteins)，分子量在16,000～30,000之间，等电点大多在pH5.0左右。
二十九.甘油磷脂的降解：磷脂酶（PL），分为PLA1、PLA2、PLB1、PLB2。三十.鞘氨醇的合成：
1.合成部位：全身各细胞内质网，脑组织最活跃。
2.合成原料：软脂酰CoA、丝氨酸、磷酸吡哆醛NADPH+H+及FADH2。
三十一.神经鞘磷脂的代谢：神经鞘磷脂在脑、肝、肾、脾等细胞溶酶体中的神
经鞘磷脂酶(属于PLC类)作用下生成磷脂胆碱、N-脂酰鞘氨醇。三十二.胆固醇(cholesterol)：
1.固醇共同结构：环戊烷多氢菲。
2.分布：广泛分布于全身各组织中,大约四分之一分布在脑、神经组织；肝、肾、肠等内脏、皮肤、脂肪组织中也较多；肌肉组织含量较低；肾上腺、卵巢等合成类固醇激素的腺体含量较高。3.存在形式：游离胆固醇、胆固醇酯。
4.生理功能：是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用；是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。三十三.胆固醇的合成：
1.合成部位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成，以肝、小肠为主；在胞液、光面内质网。
2.合成原料：18乙酰CoA+36ATP+16(NADPH+H+)。（乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮
酸循环出线粒体）三十四.合成基本过程：
1.甲羟戊酸的合成（HMG-CoA，合成胆固醇的限速酶）；2.鲨烯的合成；3.胆固醇的合成。三十五.调节：
1.限速酶HMG-CoA还原酶：酶的活性具有昼夜节律性；可被磷酸化而失活，脱磷酸可恢复活性；受胆固醇的反馈抑制作用；胰岛素、甲状腺素能诱导肝HMG-COA还原酶的合成。2.饥饿与饱食：饥饿与禁食可抑制肝合成胆固醇；摄取高糖、高饱和脂肪膳食后，胆固醇的合成增加。
3.胆固醇：胆固醇可反馈抑制肝胆固醇的合成。它主要抑制HMG-CoA还原酶的合成。
4.激素：胰岛素及甲状腺素（诱导肝HMG-CoA还原酶的合成，从而增加胆固醇的合成）、胰高血糖素及皮质醇（抑制HMG-CoA还原酶的活性，因而减少胆固醇的合成）、甲状腺素（促进胆固醇在肝转变为胆汁酸）。
三十六.体内胆固醇的主要去路（胆固醇的母核环戊烷多氢菲在体内不能被
降解，但侧链可被氧化、还原或降解，实现胆固醇的转化）：
1.胆固醇在在肝细胞中转化成胆汁酸，随胆汁经胆管排入十二指肠，是体内代谢的主要去路。
2.胆固醇可转化为类固醇激素。
3.胆固醇可转化为维生素D3的前体。
三十七.血脂：血浆所含脂类的统称。包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以
及游离脂酸。
三十八.血脂与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白(lipoprotein)形式而运输。
血浆脂蛋白的分类：CM（乳糜微粒）、VLDL（极低密度脂蛋白）、LDL（低密度脂蛋白）、HDL（高密度脂蛋白）。（超速离心法）
三十九.载脂蛋白(apolipoprotein,apo)：血浆脂蛋白中的蛋白质部分，有20
多种。
1.结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构;
2.载脂蛋白可参与脂蛋白受体的识别(AⅠ识别HDL受体;B100，E识别LDL受体);
3.载脂蛋白可调节脂蛋白代谢关键酶活性(AⅠ激活LCAT(卵磷酯胆固醇脂转移酶)、CⅡ激活LPL(脂蛋白脂肪酶)、AⅣ辅助激活LPL、CⅢ抑制LPL、AⅡ激活HL(肝脂肪酶))
四十.脂蛋白结构:具极性及非极性基团的载脂蛋白、磷脂、游离胆固醇，以单
分子层借其非极性疏水基团与内部疏水链相联系，极性基团朝外。四十一.乳糜微粒：
1.来源：小肠合成的TG和合成及吸收的磷脂、胆固醇，apoB48、AⅠ、AⅡ、AⅣ。
2.LPL（脂蛋白脂肪酶）：存在于组织毛细血管内皮细胞表面；使CM中的TG、磷脂逐步水解，产生甘油、FA及溶血磷脂等。3.生理功能：运输外源性TG及胆固醇酯。四十二.极低密度脂蛋白：
1.来源：以肝脏为主，小肠可合成少量；apoB100、E。2.生理功能：运输内源性TG。四十三.低密度脂蛋白：
1.来源：由VLDL转变而来。2.代谢：LDL受体代谢途径（LDL受体广泛分布于肝动脉壁细胞等全身各组织的细胞膜表面,特异识别、结合含apoE或apoB100的脂蛋白，故又称apoB,E受体），LDL的非受体代谢途径（血浆中的LDL还可被修饰，修饰的LDL如氧化修饰LDL(ox-LDL)可被清除细胞即单核吞噬细胞系统中的巨噬细胞及血管内皮细胞清除。这两类细胞膜表面具有清道夫受体(scavengerreceptor,SR)，摄取清除血浆中的修饰LDL）。（正常人每天降解45%的LDL，其中2/3经LDL受体途径降解，1/3由清除细胞清除）3.生理功能：转运肝合成的内源性胆固醇。四十四.高密度脂蛋白（HDL1、HDL2、HDL3）：
1.来源：主要在肝合成；小肠亦可合成；CM、VLDL代谢时，其表面apoAⅠ、AⅡ、AⅣ、apoC及磷脂、胆固醇等离开亦可形成新生HDL。。2.LCAT（由apoAⅠ激活）：使HDL表面卵磷脂2位脂酰基转移到胆固醇3位羟基生成溶血卵磷脂及胆固醇酯；使胆固醇酯进入HDL内核逐渐增多；使新生HDL成熟
3.成熟HDL可与肝细胞膜SR-B1受体结合而被摄取；胆固醇酯部分由HDL转移到VLDL，少量由HDL转移到肝。4.生理功能：主要是参与胆固醇的逆向转运(reversecholesteroltransport,RCT)，即将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝，在肝转化为肝汁酸后排出体外。HDL是apo的储存库。四十五.RCT：
1．第一步是胆固醇从肝外细胞包括动脉平滑肌细胞及巨噬细胞等的移出，HDL是不可缺少的接受体。ABCA1可介导细胞内胆固醇及磷脂转运至胞外，在RCT中发挥重要作用。
2．第二步是HDL载运胆固醇的酯化以及CE的转运。
3．最终步骤在肝进行,合成胆汁酸或直接通过胆汁排出体外。
四十六.ABCA1：即ATP结合转运蛋白AI，又称为胆固醇流出调节蛋白，存在于
巨噬细胞、脑、肾、肠及胎盘等的细胞膜。可介导细胞内胆固醇及磷脂转运至胞外。
四十七.血浆脂蛋白代谢异常：1.高脂蛋白血症；
2.动脉粥样硬化（LDL和VLDL具有致AS作用，HDL具有抗AS作用）；3.遗传性缺陷。
第六章生物氧化
一．生物氧化(biologicaloxidation)：物质在生物体内进行氧化，主要指糖、
脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。1.与体外氧化相同点：生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵
循氧化还原反应的一般规律；物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2，H2O)和释放能量均相同。
2.与体外氧化不同点：体内--反应环境温和，酶促反应逐步进行，能量逐步释
放，能量容易捕获，ATP生成效率高；通过加水脱氢反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；脱下的氢与氧结合产生H2O，有机酸脱羧产生CO2。体外能量突然释放；物质中的碳和氢直接与氧结合生成CO2和H2O。二．生成ATP的氧化磷酸化体系。三．呼吸链(respiratorychain)：又称电子传递链(electrontransferchain)，
线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的氢和电子最终传递给氧生成水。由递氢体和电子传递体组成。四．氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成。酶复合体是线粒体内膜
氧化呼吸链的天然存在形式，所含各组分具体完成电子传递过程。电子传递过程释放的能量驱动H+移出线粒体内膜，转变为跨内膜H+梯度的能量，再用于ATP的生物合成。
五．复合体Ⅰ又称NADH-泛醌还原酶，作用是将NADH+H+中的电子传递给泛醌
(ubiquinone)。每传递2个电子可将4个H+从内膜基质侧泵到胞浆侧，复合体Ⅰ有质子泵功能。
1.电子传递：NADH→FMN→Fe-S→CoQ→Fe-S→CoQ。
2.FMN结构中含核黄素，发挥功能的部位是异咯嗪环，氧化还原反应时不稳定
中间产物是FMN。在可逆的氧化还原反应中显示3种分子状态，属于单、双电子传递体。
3.铁硫蛋白中辅基铁硫中心(Fe-S)含有等量铁原子和硫原子，其中一个铁原子
可进行Fe2+与Fe3+、e可逆反应传递电子。属于单电子传递体。4.泛醌（辅酶Q,CoQ,Q）由多个异戊二烯连接形成较长的疏水侧链（人CoQ10），
氧化还原反应时可生成中间产物半醌型泛醌。内膜中可移动电子载体，在各复合体间募集并穿梭传递还原当量和电子。在电子传递和质子移动的偶联中起着核心作用。
六．复合体Ⅱ是三羧酸循环中的琥珀酸脱氢酶，又称琥珀酸-泛醌还原酶。功能
是将电子从琥珀酸传递到泛醌，没有H+泵的功能。电子传递：琥珀酸→FAD→几种Fe-S→CoQ.
七．复合体Ⅲ又叫泛醌-细胞色素C还原酶，细胞色素b-c1复合体，含有细胞色
素b(b562,b566)、细胞色素c1和一种可移动的铁硫蛋白(Rieskeprotein)。泛醌从复合体Ⅰ、Ⅱ募集还原当量和电子并穿梭传递到复合体Ⅲ，功能是将电子从还原型泛醌传递给细胞色素c。
1.电子传递过程：CoQH2→(CytbL→CytbH)→Fe-S→Cytc1→Cytc。2.细胞色素(cytochrome,Cyt)：一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类，
根据它们吸收光谱不同而分类。3.复合体Ⅲ每传递2个电子（通过“Q循环”实现）向内膜胞浆侧释放4个H+，
复合体Ⅲ也有质子泵作用。4.Cytc是呼吸链唯一水溶性球状蛋白，不包含在复合体中。将获得的电子传
递到复合体Ⅳ。
八．复合体Ⅳ又称细胞色素C氧化酶。Cyta3CuB形成活性双核中心，将电子
从细胞色素C传递给O2。每2个电子传递过程使2个H+跨内膜向胞浆侧转移。
1.电子传递：Cytc→CuA→Cyta→Cyta3CuB→O2。
2.细胞色素c氧化酶CuB-Cyta3中心使O2还原成水的过程，有强氧化性中间
物始终和双核中心紧密结合，不会引起细胞损伤。
九．氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列：1.NADH氧化呼吸链：NADH→复合体Ⅰ→Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→
O2。2.5ATP。
2.琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸→复合体Ⅱ→Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体
Ⅳ→O2。1.5ATP。
十．氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)：指在呼吸链电子传递过程中偶
联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)：底物分子内部能量
重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。十一.氧化磷酸化偶联部位在复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ内（有质子泵功能）。
1．P/O比值：指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2所生成ATP的摩尔
数（或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成ATP分子数）。2．自由能变化。
十二.氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度。1.化学渗透假说(chemiosmotichypothesis)：电子经呼吸链传递时，可将质子(H+)从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。2.化学渗透假说已经得到广泛的实验支持。
十三.质子顺梯度回流释放能量被ATP合酶利用催化ATP合成。1.ATP合酶结构组成：F1，亲水部分（动物：α3β3γδε亚基复合体，OSCP、IF1亚基），线粒体内膜的基质侧颗粒状突起，催化ATP合成。F0，疏水部分（ab2c9-12亚基，动物还有其他辅助亚基），镶嵌在线粒体内膜中，形成跨内膜质子通道。
2.ATP合酶组成可旋转的发动机样结构：F0的2个b亚基的一端锚定F1的α亚基，另一端通过δ和α3β3稳固结合，使a、b2和α3β3、δ亚基组成稳定的定子部分；部分γ和ε亚基共同形成穿过α3β3间中轴，γ还与1个β亚基疏松结合作用，下端与嵌入内膜的c亚基环紧密结合。c亚基环、γ和ε亚基组成转子部分；质子顺梯度向基质回流时，转子部分相对定子部分旋转，使ATP合酶利用释放的能量合成ATP。3.ATP合成的结合变构机制：当H+顺浓度递度经F0中a亚基和c亚基之间回流时，γ亚基发生旋转，3个β亚基的构象发生改变。十四.有3类氧化磷酸化抑制剂。
1.呼吸链抑制剂阻断氧化磷酸化的电子传递过程：复合体Ⅰ抑制剂--鱼藤酮、粉蝶霉素A及异戊巴比妥等阻断传递电子到泛醌；复合体Ⅱ的抑制剂--萎锈灵；复合体Ⅲ抑制剂--抗霉素A阻断CytbH传递电子到泛醌，粘噻唑菌醇则作用QP位点；复合体Ⅳ抑制剂--CN－、N3－紧密结合中氧化型Cyta3，阻断电子由Cyta到CuB-Cyta3间传递。CO与还原型Cyta3结合，阻断电子传递给O2。
2.解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度。解偶联剂(uncoupler)可使氧化与磷酸化的偶联相互分离，基本作用机制是破坏电子传递过程建立的跨内膜的质子电化学梯度，使电化学梯度储存的能量以热能形式释放，ATP的生成受到抑制。如：二硝基苯酚；解偶联蛋白。
3.ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成。这类抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。例如寡霉素可结合F0单位，二环己基碳二亚胺共价结合F0的c亚基谷氨酸残基，阻断质子从F0质子半通道回流，抑制ATP合酶活性。由于线粒体内膜两侧质子电化学梯度增高影响呼吸链质子泵的功能，继而抑制电子传递。
十五.ADP是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素。十六.甲状腺激素刺激机体耗氧量和产热同时增加。十七.线粒体DNA突变可影响机体氧化磷酸化功能。
十八.ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用。1.核苷二磷酸激酶的作用。
2.腺苷酸激酶的作用（2分子ADP转变为1分子ATP与AMP）。3.肌酸激酶的作用（将肌酸转变为磷酸肌酸）。十九.线粒体内膜对各种物质进行选择性转运。
胞浆中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧化呼吸链。α-磷酸甘油穿梭（主要存在于脑和骨骼肌中）、苹果酸-天冬氨酸穿梭（主要存在于肝和心肌中）。二十.ATP-ADP转位酶促进ADP进入和ATP移出紧密偶联。每分子ATP4-和ADP3-反向转运时，向内膜外净转移1个负电荷，相当于多1个H+转入线粒体基质。
二十一.抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能。
1.反应活性氧类（ROS)来源：线粒体；过氧化酶体；胞浆需氧脱氢酶（如黄嘌呤氧化酶等）也可催化生成O-2；细菌感染、组织缺氧等病理过程，环境、药物等外源因素也可导致细胞产生活性氧类。
2.抗氧化酶体系：过氧化氢酶、谷胱甘肽过氧化物酶（可去除细胞生长和代谢产生的H2O2和过氧化物(R-O-OH)，是体内防止活性氧类损伤主要的酶）、超氧化物歧化酶（SOD）
二十二.微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化。细胞色素P450单
加氧酶，又称混合功能氧化酶或羟化酶。RH+NADPH+H++O2转化为ROH+NADP++H2O，需要细胞色素P450(CytP450)参与。
第七章氨基酸代谢
一．蛋白质的功能：
1.蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补。2.蛋白质参与体内多种重要的生理活动。3.蛋白质可作为能源物质氧化供能。二．氮平衡(nitrogenbalance)：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮
量之间的关系。
三．营养必需氨基酸(essentialaminoacid)：指体内需要而又不能自身合成，
必须由食物供给的氨基酸，共有8种，Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。
四.蛋白质的营养价值：食物蛋白质在体内的利用率，取决于必需氨基酸的数量、
种类、量质比。
五．外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收。六．在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽。1.蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸：胃蛋白酶原在胃酸、胃蛋白酶的激活
下生成胃蛋白酶。胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，对蛋白质肽键的作用特异性较差，主要水解由芳香族氨基酸、蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键，产物主要为多肽及少量氨基酸。
2.蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸（小肠是蛋白质消化的主要部位，主要
是寡肽酶的作用）：胰酶是消化蛋白质的主要酶，包括内肽酶（水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶）、外肽酶（自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶）。3.酶原激活的意义：可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用；保证酶在其特
定的部位和环境发挥催化作用；酶原还可视为酶的贮存形式。七．氨基酸通过主动转运过程被吸收。（主要在小肠，耗能的主动吸收过程）1.氨基酸吸收载体：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。2.γ-谷氨酰基循环（γ-glutamylcycle）对氨基酸的转运作用：谷胱甘肽对氨基酸的转运，谷胱甘肽再合成。
3.肽的吸收：利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽转运体系；此种转运也是耗能的主动吸收过程；吸收作用在小肠近端较强。八．蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。1.肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类。（某些物质结构与神经递质（如儿茶酚胺）结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质(falseneurotransmitter)）
2.肠道细菌通过脱氨基或尿素酶的作用产生氨。3.腐败作用产生其它有害物质。
九．真核细胞内蛋白质降解的两条途径：
1.蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解。（不依赖ATP和泛素；利用溶
酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白质。）2.蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解。（依赖ATP和泛素，降解异常
蛋白和短寿蛋白质（蛋白酶体，proteasome））
3.泛素：76个氨基酸组成的多肽，普遍存在于真核生物而得名，一级结构高
度保守，介导的蛋白质降解过程（泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步反应，并需消耗ATP）十．氨基酸代谢库(metabolicpool)：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性
氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢。十一.联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径。
脱氨基作用：氨基酸脱去α-氨基生成相应α-酮酸的过程。十二.氨基酸通过转氨基作用脱去氨基。
1.转氨基作用(transamination)：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
2.大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。3.各种转氨酶都具有相同的辅酶（磷酸吡哆醛）和作用机制。
4.生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。
十三.L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基。
1.L-谷氨酸脱氢酶，存在于肝、脑、肾中，辅酶为NAD+或NADP+，GTP、ATP为其抑制剂，GDP、ADP为其激活剂。2.联合脱氨基作用：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
3.转氨基偶联氧化脱氨基作用：此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式；主要在肝、肾和脑组织进行。十四.氨基酸可通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。嘌呤核苷酸循环（purinenucleotidecycle）:骨骼肌中存在的一种氨基
酸脱氨基作用方式.转氨基作用中生成的天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸(IMP)作用生成腺苷酸代琥珀酸,后者在裂解酶作用下生成延胡索酸和腺嘌呤核苷酸,腺嘌呤核苷酸在腺苷酸脱氨酶作用下脱掉氨基又生成IMP的过程。原因是骨骼肌中L-谷氨酸脱氢酶活性低的缘故。十五.氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基。
十六.氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸(α-ketoacid）主要有三条代谢去路。1.α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量。2.α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸。3.α-酮酸可转变成糖及脂类化合物。十七.氨基酸去路：
1.生糖氨基酸（glucogenicaminoacid）：包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、丝氨酸、缬氨酸、蛋氨酸等14种。可代谢转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸或草酰乙酸，再通过这些羧酸变成葡萄糖和糖原。2.生酮氨基酸（ketogenicaminoacid）：包括亮氨酸、赖氨酸。分解代谢过程中能转变成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A能转变成乙酰乙酸和β-羟基丁酸。3.生糖兼生酮氨基酸（glucogenicandketogenicaminoacid）：色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸、苏氨酸、异亮氨酸。十八.体内氨有三个来源：
1.氨基酸脱氨基作用（最主要）与胺的分解；2.倡导细菌腐败作用；
3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷胱酰胺。十九.氨在血液中以丙氨酸及谷胱酰胺的形式转运。1.丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运。
2.通过谷胱酰胺从脑和肌肉等组织运往肝和肾。（谷胱酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式）
二十.氨在肝合成尿素是氨的主要去路。二十一.鸟氨酸循环（ornithinecycle）：氨与二氧化碳通过鸟氨酸、瓜氨酸、
精氨酸生成尿素的过程。
1.氨、二氧化碳和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸；（由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CSP-Ⅰ）催化，其激活剂为N-乙酰谷氨酸）2.氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸；（反应由鸟氨酸氨基甲酰磷酸酶催化（OTC），其常与CSP-Ⅰ构成复合体。反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液）
3.瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸；（精氨酸代琥珀酸合成酶是关键酶）
4.精氨酸代琥珀酸分解成精氨酸和延胡索酸；5.精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸。
6.原料：1分子游离氨，1分子来自天冬氨酸；7.耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。
二十二.血氨浓度升高称为高血氨症，引起脑功能障碍称氨中毒（α-酮戊二酸浓
度下降，三羧酸循环受阻）。
二十三.氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物。
1.谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ-氨基丁酸（GABA，抑制性神经递质）。2.组氨酸经组氨酸脱羧酶生成组胺。3.色氨酸经5-羟色胺酸生成5-羟色胺。4.某些氨基酸脱羧基作用生成多胺类物质。二十四.某些氨基酸在分解代谢中生成一碳单位。
1.四氢叶酸（FH4）作为一碳单位的载体参与一碳单位的代谢。2.能生成一碳单位的氨基酸有丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。
3.一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。
二十五.含硫氨基酸的代谢是相互联系的。1.甲硫氨酸参与甲基转移。（SAM为体内甲基的直接供体）2.甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基。
3.半胱氨酸代谢可产生多种生理活性物质（胱氨酸、牛磺酸、活性硫酸根（PAPS））
二十六.芳香族代谢可产生神经递质。1.苯丙氨酸羧化生产酪氨酸。
2.酪氨酸转变为儿茶酚胺或黑色素。
3.色氨酸分解生成丙酮酸或乙酰乙酰CoA。
二十七.支链氨基酸（亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸）分解有相似的过程。
第八章核苷酸代谢
一.人体内的核酸主要由自生合成，不属于营养必需物质。二．生理作用：
1.作为核酸的合成原料。2.作为体内能量的利用形式。3.参与代谢与生理条件。4.活化中间代谢物。5.组成辅酶。
三．嘌呤核苷酸合成：1.从头合成途径（denovosynthesis）：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸，称为从头合成途径。（脑，骨髓无法合成）2.补救合成途径（salvagesynthesis）：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸，称为补救合成（或重新利用）途径。（反应较简单，主要由PRPP提供磷酸核糖部分）四．从头合成：
1.嘌呤碱合成的元素来源：N来自天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺，C来自CO2、
甲酰基。
2.合成过程：IMP的合成（主要是PRPP合成酶作用），AMP和GMP的合成（与嘌呤核苷酸循环过程相同）。3.调节：反馈调节和交叉调节。
4.特点：嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的。IMP的合成需5个ATP，6个高能磷酸键。AMP或GMP的合成又需1个ATP。五．补救合成（两种方式）：
1.酶：腺嘌呤磷酸核糖转移酶、次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶；腺苷激酶。2.合成过程：腺嘌呤、次黄嘌呤与鸟嘌呤与PRPP分别在ART、HGPRT、HGPRT
催化下生成AMP、IMP、GMP与磷酸，腺嘌呤核苷酸在腺苷激酶催化下生成AMP。3.生理意义：节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗；体内某些组织器官，
如脑、骨髓等只能进行补救合成。六.嘌呤核苷酸的相互改变。
七．脱氧核苷酸的生成：在二磷酸核苷NDP（核糖核苷酸还原酶）水平上还原。八．嘌呤核苷酸的抗代谢物：是一些嘌呤（6-巯基嘌呤、6-巯基鸟嘌呤、8-氮杂
鸟嘌呤等）、氨基酸（氮杂丝氨酸等）或叶酸等的类似物（氨蝶呤氨甲蝶呤等）。
九．腺嘌呤核苷酸的分解代谢：
1.过程：AMP、GMP先转化为黄嘌呤，再通过黄嘌呤氧化酶催化生成尿酸。2.临床意义：痛风症的治疗机制。十．嘧啶核苷酸合成：
1.从头合成途径：嘧啶核苷酸的从头合成是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单
位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘧啶核苷酸的途径。
2.补救合成途径：利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷，经过简单的反应，合成嘧
啶核苷酸的过程，称为补救合成（或重新利用）途径。
十一.从头合成：合成部位主要是肝细胞胞液，合成原料是谷氨酰胺、天冬氨酸
与CO2。
1.元素来源：六元环左边的C、N来自氨基甲酰磷酸，右边来自天冬氨酸。2.合成过程：尿嘧啶核苷酸的合成（氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ，CSP-Ⅱ）；胞嘧啶核苷酸的合成；dTMP或TMP的生成。3.从头合成调节：CTP、UMP反馈调节。十二.补救合成：
1.合成过程：嘧啶与PRPP在嘧啶磷酸核糖转移酶催化下磷酸嘧啶核苷与磷酸；尿嘧啶核苷与胸腺嘧啶核苷与ATP在尿苷激酶和胸苷激酶催化下生成UMP、TMP与ADP。
2.嘧啶核苷酸的抗代谢物：嘧啶类似物（5-氟尿嘧啶）、某些改变了核糖结构的核苷类似物（阿糖胞苷、环胞苷）。十三.嘧啶核苷酸的分解代谢:
1.过程：胞嘧啶生成乙酰CoA进入TAC，胸腺嘧啶生成琥珀酰CoA进入TAC与糖异生。
2.代谢终产物：胞嘧啶：CO2、NH3、β-丙氨酸；胸腺嘧啶：CO2、NH3、β-氨基异丁酸。
第九章物质代谢的联系与调节一．物质代谢的特点：
1.各种物质代谢（六大营养物质：糖类、脂类、蛋白质、水、无机盐、维生素）
过程互相联系。
2.精细调节：机体有精细的调节机制，调节代谢的强度、方向和速度，以适应
机体内外环境变化。
3.各组织、器官物质代谢各具特色。4.各种代谢物均具有各自共同的代谢池。（例如血糖中包括糖异生、消化吸收、
肝糖原分解）
5.ATP是机体储存能量和消耗能量的共同形式。
6.NADPH（磷酸戊糖途径）提供合成代谢所需的还原当量。（乙酰CoA转变为脂酸、胆固醇）
二．枢纽性中间产物可以沟通不同的代谢通路：
1.糖酵解、异生、有氧氧化、磷酸戊糖途径及糖原代谢的交汇点：6磷酸葡萄
糖（6C水平）。
2.糖、核苷酸代谢：5磷酸核糖（5C）；3.糖、甘油代谢：磷酸二羟丙酮（3C）；
4.糖、脂、氨基酸分解代谢：乙酰辅酶A（2C）；5.氨基酸、核苷酸代谢：一碳单位（1C）；
6.3个重要氨基酸与糖代谢：Asp-草酰乙酸（4C）；Glu-酮戊二酸(5C)；Ala-丙酮酸(3C)；
7.奇数碳原子脂肪酸代谢与糖代谢的交汇点：琥珀酰辅酶A(4C)、乙酰辅酶
A(2C)。
三．不同物质之间的代谢转变。
1.糖是良好的碳源，可转变为：脂肪、氨基酸、胆固醇等，但一般不能转变
为酮体。
2.偶数碳原子的脂肪酸不能转变为葡萄糖。3.生糖、生酮、生糖兼生酮的氨基酸。
4.磷酸戊糖途径可实现3、4、5、6、7C的转变。5.两用代谢途径在物质转变中具有重要意义。6.3个重要氨基酸的代谢转变：Asp；Glu；Ala。四．能量代谢的共性。
1.糖类、脂肪是人体的主要供能物质。2.糖类在动物供能中的优势。
3.脂肪是良好的能量储存形式，相同碳原子的脂肪酸氧化分解时提供的ATP
最多。
4.ATP在能量代谢中的中心作用。五．细胞内、间的代谢联系。
1.细胞器之间的代谢分工及合作；2.器官之间的代谢分工及合作。
六．肝是人体最重要的物质代谢中心和枢纽。在糖、脂、蛋白质、水、盐及维生
素代谢中均具有独特而重要的作用。七．心可利用多种能源物质，以有氧氧化为主。正常优先以脂酸为燃料产生ATP。
能量可依次以消耗自由脂酸、葡萄糖、酮体等能源物质提供。
八．脑主要利用葡萄糖供能且耗氧量大。葡萄糖供应不足时，利用酮体。九．肌肉主要氧化脂肪酸，强烈运动产生大量乳酸。通常以脂酸氧化为主要供能
方式；剧烈运动时，以糖酵解为主。
十．糖酵解是为成熟红细胞提供能量的主要途径。
十一.脂肪组织是合成、储存脂肪的重要组织。将脂肪分解成脂酸、甘油，供机
体其他组织利用。
十二.肾是可进行糖异生和生成酮体两种代谢的器官。肾髓质主要由糖酵解供能；
肾皮质主要由脂酸、酮体有氧氧化供能。器官组织特有的酶功能主要代谢途径主要供能物质代谢和输出的产物葡萄糖激代谢枢糖异生，脂酸β葡萄糖，脂酸，葡萄糖，VLDL，酶，葡萄纽-氧化，糖有氧乳酸，甘油，氨HDL，酮体等糖-6-磷氧化，糖原代基酸酸酶，甘谢，酮体生成等油激酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶脑神经中糖有氧氧化，糖葡萄糖，脂酸，乳酸，CO2,H2O枢酵解，氨基酸代酮体，氨基酸等谢心脂蛋白脂泵出血有氧氧化脂酸，葡萄糖，CO2，H2O酶，呼吸液酮体，VLDL链丰富脂肪组织脂蛋白脂储存及酯化脂酸，脂解VLDL，CM游离脂酸，甘油酶，激素动员脂敏感脂肪肪酶骨骼肌脂蛋白脂收缩有氧氧化，糖酵脂酸，葡萄糖，乳酸，CO2，H2O酶，呼吸解酮体链丰富肾甘油激排泄尿糖异生，糖酵脂酸，葡萄糖，葡萄糖酶，磷酸液解，酮体生成乳酸，甘油烯醇式丙酮酸羧激酶红细胞无线粒体运输氧糖酵解葡萄糖乳酸十三.单细胞生物主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调
节，这种调节称为原始调节或细胞水平代谢调节。十四.高等生物，三级水平代谢调节。1.细胞水平代谢调节；
2.激素水平代谢调节：高等生物在进化过程中，出现了专司调节功能的内分泌细胞及内分泌器官，其分泌的激素可对其他细胞发挥代谢调节作用。
肝3.整体水平代谢代谢调节：在中枢神经系统的控制下，或通过神经纤维及神经递质对靶细胞直接发生影响，或通过某些激素的分泌来调节某些细胞的代谢及功能，并通过各种激素的互相协调而对机体代谢进行综合调节。十五.细胞水平的代谢调节主要调节关键酶活性。1.细胞水平的代谢调节主要是酶水平的调节。2.细胞内酶呈隔离分布。（提高同一代谢途径酶促反应速率。使各种代谢途径互不干扰，彼此协调，有利于调节物对各途径的特异调节。）3.代谢途径的速度、方向由其中的关键酶的活性决定。4.代谢调节主要是通过对关键酶活性的调节而实现的。多酶体系分布多酶体系分布DNA及RNA合成蛋白质合成糖原合成脂酸合成胆固醇合成磷脂合成血红素合成尿素合成细胞核内质网，胞液胞液胞液内质网，胞液内质网胞液，线粒体胞液，线粒体糖酵解戊糖磷酸途径糖异生脂酸β氧化多种水解酶三羧酸循环氧化磷酸化呼吸链胞液胞液胞液线粒体溶酶体线粒体线粒体线粒体十六.关键酶催化的反应（代谢调节主要是通过对关键酶活性的调节而实现的）具有以下特点：
1.速度最慢，它的速度决定整个代谢途径的总速度，故又称其为限速酶。2.催化单向反应不可逆或非平衡反应，它的活性决定整个代谢途径的方向。3.这类酶活性除受底物控制外，还受多种代谢物或效应剂的调节。十七.关键酶种类。
1.糖原降解：磷酸化酶。2.糖原合成：糖原合酶。
3.糖酵解：己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
4.糖有氧氧化：丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶。
5.糖异生：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖双磷酸酶-1。6.脂酸合成：乙酰辅酶A羧化酶。7.胆固醇合成：HMG辅酶A还原酶。
十八.小分子代谢物改变关键酶构象对酶活性变构调节：
1.代谢途径关键酶多数受到变构调节：小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或别构调节。代谢途径变构酶变构激活剂变构抑制剂糖酵解三羧酸循环糖异生糖原分解己糖激酶磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶丙酮酸羧化酶磷酸化酶bAMP、ADP、FDP、PiFDPAMPAMP，ADP乙酰CoA，ATPAMP，G-1-P，PiG-6-P柠檬酸ATP，乙酰CoAATP，长链脂酰CoAATPAMPATP，G-6-P长链脂酰CoAAMP，GMPCTP，UTP脂酸合成乙酰辅酶A羧化酶柠檬酸，异柠檬酸嘌呤合成谷氨酰胺PRPP酰胺转移酶嘧啶合成天冬氨酸转甲酰酶氨基酸代谢谷氨酸脱氢酶ADP，亮氨酸，蛋氨酸GTP，ATP，NADH核酸合成脱氧胸苷激酶dCTP，dATPdTTP2.代谢途径的起始物或产物通过变构调节影响代谢途径。（变构酶含催化亚基和调节亚基，变构作用剂作用于后者）
3.变构调节的生理意义：代谢终产物反馈抑制反应途径中的酶，使代谢物不致生成过多；变构调节使能量得以有效利用，不致浪费；变构调节使不同的代谢途径相互协调。
十九.关键酶活性可由酶的化学修饰调节。
1.通过对酶蛋白的化学修饰调节代谢途径关键酶活性：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。酶化学修饰类型酶活性改变糖原磷酸化酶磷酸化酶b激酶糖原合酶丙酮酸脱羧酶磷酸果糖激酶丙酮酸脱氢酶HMG-CoA还原酶HMG-CoA还原酶激酶乙酰CoA羧化酶磷酸化/脱磷酸磷酸化/脱磷酸磷酸化/脱磷酸磷酸化/脱磷酸磷酸化/脱磷酸磷酸化/脱磷酸磷酸化/脱磷酸磷酸化/脱磷酸磷酸化/脱磷酸激活/抑制激活/抑制抑制/激活抑制/激活抑制/激活抑制/激活抑制/激活激活/抑制抑制/激活激活/抑制脱氢酶/氧化酶脂肪细胞甘油三酯脂肪酶磷酸化/脱磷酸黄嘌呤氧化脱氢酶SH/-S-S-2.别构调节（allostericregulation）与别构酶：某些小分子可与酶蛋白特殊部位结合，引起酶分子构象变化，由此改变酶活性。
3.与共价修饰不同点：无共价键的改变，不需要其它酶的参与，无级联放大，无构型改变，不一定耗能。
二十.改变细胞内酶的含量可调节酶的活性。1．调节酶蛋白含量可通过诱导或阻遏酶蛋白基因的表达。（反应慢，但时效长）2．反应慢，但时效长
3.调节细胞酶含量也可通过改变酶蛋白降解速度二十一.激素通过作用特异受体调节代谢过程。
1.膜受体激素信号通过跨膜受体传递调节细胞代谢。2.激素-胞内受体复合物可影响基因转录调节细胞代谢。
二十二.机体通过神经系统及神经-体液途径整体调节体内物质代谢。二十三.糖、脂和蛋白质代谢在不同饥饿状态有不同改变：1.短期饥饿时脂肪动员增加而减少糖的利用；（脂肪动员加强，酮体生成增多；糖异生加强，组织对葡萄糖利用降低；肌蛋白质分解加强，氨基酸异生成糖）
2.长期饥饿时各组织发生与短期饥饿不同的代谢改变：蛋白质分解减少；肝肾糖异生增强，肝糖异生的主要原料为乳酸、丙酮酸；脂肪动员进一步加强，脑组织利用酮体增加。
二十四.应激增加糖、脂和蛋白质分解的能源供应，限制能源存积。
1．应激(stress)：人体受到一些异乎寻常的刺激，如创伤、剧痛、冻伤、缺氧、中毒、感染及剧烈情绪波动等所作出一系列反应的“紧张状态”。2．应激时机体的代谢改变：内分泌腺或组织代谢改变血中含量胰高血糖素↑胰岛素↓肾上腺素↑皮质醇↑葡萄糖↑酮体↑乳酸↑葡萄糖↑氨基酸↑游离脂酸↑甘油↑胰高血糖素分泌增加、胰岛素胰腺α-细胞、β-细胞分泌抑制去甲肾上腺素及肾上腺素分肾上腺髓质、皮质泌增加、皮质醇分泌增加糖原分解增加、糖原合成减肝少、糖异生增强、脂酸β氧化增加、酮体生成增加肌糖原分解增加、葡萄糖的摄取利用减少、蛋白质分解增加、脂酸β-氧化增强脂肪分解增强、葡萄糖摄取及利用减少、脂肪合成减少脂肪组织二十五.肥胖是多种因素引起的进食行为和能量代谢调节的紊乱。1.代谢综合征(MetabolicSyndrome,MS)：以肥胖、高血压、糖代谢及血脂异常等为主要临床表现的症候群。表现为心脑血管病的多种代谢危险因素在同一个体内集结的状态。而超重和肥胖在MS发生、发展中起着决定性的作用。
2.单纯性肥胖（体质性肥胖：青少年期多见的肥胖，主要由于脂肪细胞数量增加所致。获得性肥胖：成人因营养过剩引起的肥胖，主要由于脂肪细胞体积增加，也有数量增加）。
3.继发性肥胖症：某些神经内分泌疾病引起。
4.肥胖诊断常用标准是体重指数（bodymassindex,BMI,BMI=体重(kg)/身高2(m2)。如体重超过标准体重的20%，或体重指数＞30即为肥胖。5.短期进食调节激素主要包括生长激素释放肽(ghrelin)和胆囊收缩素(cholecystokinin,CCK)。参与食欲、进食长期调节的激素包括胰岛素和瘦蛋白（leptin）。
6.生长激素释放肽（ghrelin）：合成，胃粘膜细胞；作用方式，通过其受体而产生效应；生物学效应，作用于脑垂体促进生长激素的分泌；作用于下丘脑增食欲神经元，刺激食欲。7.瘦蛋白（leptin）：合成，脂肪细胞；靶组织，下丘脑弓状核；作用方式，与瘦蛋白受体(leptinreceptor)结合而激活PKA途径调控多种物质代谢；合成调节，脂肪组织体积增加时合成增加，储脂减少，合成降低；生物学效应，抑制食欲；抑制脂肪的合成，刺激脂酸的β-氧化，增加能量消耗，以减少储脂，使体重下降；瘦蛋白还能增加线粒体解偶联蛋白(UCP)表达，使氧化磷酸化解偶联而增加热能的释放，最终使体重下降；降低T3的生成，降低基础代谢；降低性激素的生成减少性器官生长发育及生殖；增加糖皮质激素的生成，减少脂肪的动员--有利于动物在严重营养缺乏时的体重的保持及维持存活。8.胰岛素（insulin）：合成，胰腺β细胞；靶组织，下丘脑弓状核神经元；作用方式，作用于弓状核胰岛素受体而产生效应；生物学效应，一方面使弓状核增食欲神经元抑制NPY的分泌，另一方面又使抑制食欲神经元分泌β-MSH--抑制食欲，减少进食，增加热量的消耗，维持体重及热量平衡。9.肥胖者常表现胰岛素分泌、功能异常和糖脂代谢的紊乱。二十六.代谢组学是对小分子代谢物集合的整体水平研究。
1.代谢组学检测某一生物或细胞所有低相对分子质量代谢产物。2.代谢物组学研究需要高通量定量检测技术和大规模的计算。3.代谢物组学在新药发现开发和疾病诊断方面有巨大应用潜力。
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