生物化学知识点总结
生物化学知识点总结
考试题型：
一、写出下列物质的结构式（12~15分）
20种蛋白质氨基酸，四种核苷酸；四种脱氧核苷酸；环腺苷酸；假尿苷；尿苷二磷酸葡萄糖。
二、写出下列缩写符号的生化名称（12~15分）
DNFB；cAMP；CoA；NAD+；NADP+；FAD；FMN；ACP；hnDNA；snDNA三、是非题（判断对错，10分左右）四、名词解释（20分左右）别构效应（allostericeffect）；酶原的激活；糖异生作用；联合脱氨基作用；PCR技术；冈崎片断；底物水平磷酸化；亚基（subunit）；寡聚蛋白质(oligomericprotein)；超二级结构（super-secondarystructure）；结构域（domain）；等电点[isoelectricpoint（pI）]；一级结构（primarystructure）；二级结构（secondarystructure）；三级结构（tertiarystructure）；四级结构（quaternarystructure）；波耳效应（Bohreffect）；竞争性抑制作用（competitiveinhibition）；非竞争性抑制作用（noncompetitiveinhibition）；反竞争性抑制作用（uncompetitiveinhibition）；酶活力（enzymeactivity）；比活力（specificactitive）；增色效应（hyperchromiceffect）；减色效应（hypochromiceffect）；DNA变性（DNAdenaturation）；DNA复性（DNArenaturation）；熔解温度[meltingtemperature(Tm)]；维生素（vitamin）；级联放大（cascade）；生物氧化(biologicaloxidation)；呼吸链（respiratorychain）；氧化磷酸化（oxidativephosphorylation）；肉碱穿梭系统；酮体；柠檬酸转运系统；脂肪酸的β氧化；酰基载体蛋白；一碳单位；必需氨基酸；非必需氨基酸；生糖氨基酸；生酮氨基酸；转氨基作用；嘌呤核苷酸循环；丙氨酸-葡萄糖循环；尿素循环；复制子；启动子；内含子；半保留复制（semiconservativereplication）；半不连续复制；前导链；后随链；逆转录（reversetranscription）；终止子；核酶（ribozyme）；翻译；遗传密码（geneticcode）；起始密码（iniationcodon）；终止密码（terminationcodon）；反密码子（anticodon）；同义密码子（简并密码子）；读码框架五、填空题（20~25）六、选择题（20~25）七、简答题（15分左右）八、问答和计算题（20分）
第一章蛋白质化学
一、氨基酸
1、氨基酸的分类：
常见的蛋白质氨基酸
根据侧链基团（-R）的极性分类：
非极性氨基酸：丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，脯氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，甲硫氨酸。
不带电荷的极性氨基酸：甘氨酸，丝氨酸，苏氨酸，半胱氨酸，酪氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺。带负电荷的极性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸
带正电荷的极性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸。
不常见的蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸
要记住：20种氨基酸的结构式，三字母符号。
2、氨基酸的酸碱性质
哈德森公式：pH=pKα+Log[质子受体]/[质子供体]氨基酸的等电点（pI）：氨基酸净电荷为零时的pH值。pI=1/2(pKα1+pKα2)(适用于侧链不解离的氨基酸和酸性氨基酸)。pI=1/2(pKα2+pKα3)（适用于碱性氨基酸）紫外吸收光谱：三种芳香族氨基酸最大吸收波长。化学性质：α-氨基参与的反应：与酰化试剂丹磺酰氯（DNS），烃基化反应（与DNFB,PITC的反应）
α-羧基参与的反应：羧基保护反应（成盐和成酯反应）；活化反应（成酰氯反应）；
α-羧基和α-氨基共同参加的反应：茚三酮反应侧链的反应：Pauly反应，米伦氏反应，福林反应
二、蛋白质
3、蛋白质的共价结构
构型和构象
蛋白质结构的组织层次：一级，二级，三级和四级结构的概念一级结构的主要维持力：肽键（化学键）
二、三、四级结构的维持力：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键，二硫键
一级结构的测定原理9步。例题：八肽的氨基酸组成为天冬氨酸，丝氨酸，甘氨酸，丙氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，2个赖氨酸，1）FDNB与之反应，得DNP-Ala.；2）胰凝乳蛋白酶消化后分出一个四肽，组分为AspGlyLysMet，此四肽与FDNB反应生成DNP-Gly。3）胰蛋白酶消化八肽后得到组成为LysAlaSer和PheLysGly的两个三肽及一个二肽，此二肽被CNBr处理游离出Asp。请写出八肽的顺序及推理过程。
推理过程：由1）N端为丙氨酸；由2）得：Ala,Ser,Lys,Phe-Gly,Lys,Asp,Met由2）和3）得：Ala－Ser－Lys－Phe-Gly－Lys－Met－Asp。二面角；谷胱甘肽的结构。
二级结构的类型，α－螺旋的结构特点。超二级结构和结构域的概念
肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，波耳效应，蛋白质的双缩脲反应
第二章核酸化学
一、核苷酸
四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。
二、核酸1、一级结构：磷酸二酯键连接。
2、核酸的几种表示法：竖线法，字母法
3、DNA的二级结构：双螺旋结构，Watson双螺旋的结构特点，双螺旋的类型，双螺
旋的维持力
4、tRNA的二级结构和三级结构。5、原核和真核生物mRNA的区别6、限制性内切酶的概念
7、核酸的紫外吸收及其应用（测定纯度）8、增色效应和减色效应，Tm值
9、定糖法测定核酸含量：RNA用地衣酚法（苔黑酚法）；DNA用二苯胺法10、Sanger的DNA酶法测序原理
第三章酶
1、酶的概念（经典概念和修正概念）2、酶催化作用的特点
3、酶作为生物催化剂的特点4、全酶的概念
5、酶的国际系统命名（给出酶的底物和反应性质，写出酶的系统名称）6、酶的分类（6类）
7、酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力8、酶专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说
9、酶的活性部位：指酶分子种能用底物结合并起催化作用的空间部位，酶的活性部位
分为结合部位和催化部位10、米氏方程，米氏常数的意义11、温度系数Q1012、酶的抑制作用：酶的必需基团性质受到某种物质的影响而发生改变，导致酶活性降
低或丧失。
13、酶抑制作用的类型14、不可逆抑制的概念
15、竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制的概念，米氏方程的改变，双倒数图形
的改变。
16、决定酶高效率的机制：邻近效应和定向效应，诱导契合，酸碱催化，共价催化，局
部微环境的影响
17、酶的别构调节，别构酶，效应物18、同工酶的概念
第四章维生素
1、维生素的概念，分类
2、维生素A的缺乏症：夜盲症3、维生素D的缺乏症：佝偻病
4、维生素B1：硫胺素是硫胺素焦磷酸（TPP）的前体；TPP是丙酮酸脱羧酶，乙酰乳酸
合成酶，戊糖磷酸途径中转酮酶的辅酶。缺乏症是脚气病5、维生素PP（烟酰胺，烟酸）是辅酶ⅠⅡ的前体6、维生素B2（核黄素）是FAD和FMN的前体7、泛酸是辅酶A的组成成分
8、维生素B6（吡哆素）主要作为转氨酶和脱羧酶的辅酶9、维生素B12的缺乏症10、叶酸的功能
11、硫辛酸作为丙酮酸脱氢酶系中的一个辅酶。
新陈代谢，代谢中间物，能量代谢的概念
新陈代谢的调节水平：整体水平，细胞水平和分子水平。
第五章糖代谢
1、糖酵解：发生场所，反应过程，参与酵解的酶，糖酵解过程的关键酶，限速反应，能量
变化及生理意义。
2、三羧酸循环：场所，反应过程，酶，关键酶，能量产生，生理意义。3、糖原合成和分解：场所，过程4、糖异生：三个迂回措施5、磷酸戊糖途径的生理意义6、乙醛酸途径中两个特有的酶
7、胰岛素，胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素对血糖的作用
第六章生物氧化
1、生物氧化的概念：是有机物在活细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水，并释放能量的
过程。
2、高能化合物的概念：在生物体内一般将含有释放20.92kJ/mol以上键能的物质。
3、呼吸链：指在生物氧化中，基质脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成水
的电子传递系统，具有线粒体的生物中，呼吸链酚为NADH链和FADH2链两种。4、呼吸链的组成：NADH-辅酶Q还原酶，琥珀酸-辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q-细胞色
素c还原酶；细胞色素c，细胞色素氧化酶。
5、底物水平磷酸化：在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转
移给ADP，产生ATP或GTP的反应。
6、氧化磷酸化：电子在呼吸链上的传递过程中释放的能量，在ATP合成酶催化下，促使
ADP生成ATP，这是氧化与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化，是生物合成ATP的主要方式。
7、呼吸抑制剂阻断呼吸链的部位8、解偶联剂：2，4－二硝基苯酚9、磷酸化抑制剂：寡霉素10、F0F1-ATP合酶11、细胞质中NADH进入线粒体的途径12、氧化作用和磷酸化作用相偶联的部位
扩展阅读：
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