生物化学总结
第一章生物大分子的结构与功能
第一节蛋白质的分子组成
一、氨基酸蛋白质的基本组成单位（一）氨基酸的分类
氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为四类：1.非极性脂肪族氨基酸2.极性、中性氨基酸3.芳香族氨基酸4.酸性氨基酸5.碱性氨基酸非极性脂肪族氨基酸极性、中性氨基酸芳香族氨基酸（二）氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点
氨基酸具有两性解离的特点，是一种两性电解质。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）2．紫外吸收的性质
色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大吸收峰，大多数蛋白质中又含有这些氨基酸，测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法。3．茚三酮反应
作为氨基酸的定量分析方法二、肽（一）肽
肽就是氨基酸通过肽键连接的化合物，小于10个氨基酸连接的肽称为寡肽，大于10个则称为多肽，多肽有方向性，从N末端指向C末端。
（二）生物活性肽1.谷胱甘肽（GSH）
由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。可以使蛋白质或酶处于活性状态，而且可以保护机体免遭一些毒物损害。GSH的巯基具有还原性，作为体内重要的还原剂。2.多肽类激素及神经肽
体内有许多激素属寡肽或多肽。神经肽是一类在神经传导过程中起信号转导作用的肽类，在神经系统中起重要作用。第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构
从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
酸性氨基酸碱性氨基酸侧链含芳香基团的Aa侧链含负性解离基团的Aa侧链含正性解离基团的Aa侧链有极性但不带电荷的Aa特点侧链含烃链的Aa种类甘氨酸，丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，脯氨酸丝氨酸，半胱氨酸，蛋氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺，苏氨酸苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸天冬氨酸，谷氨酸赖氨酸，精氨酸，组氨酸肽键是蛋白质一级结构的主键，还有二硫键，一级结构是蛋白质的基本结构，决定了蛋白质的高级结构。
二、蛋白质的二级结构
是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构主要是借主链原子之间形成的氢键维系构象稳定，包括α-螺、β-折叠、β-转角、无规卷曲。两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，称为超二级结构。已知组合形式：αα，βαβ，ββ三种。模体是具有特殊功能的超二级结构。三、蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。维持三级结构的主要化学键包括疏水键，氢键，离子键，范德华力等非共价键。由一条多肽链构成的蛋白质具有三级结构就有生物活性，三级结构一旦破坏生物活性丧失。
分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。分子伴侣参与蛋白质的折叠：分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠呈天然构象或形成四级结构。四、蛋白质的四级结构
2条或2条以上具有三级结构的多肽链，依靠次级键相连而形成的空间结构为蛋白质的四级结构。其中，每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基，单独一个亚基没有生物活性，亚基可以相同，也可以不同。
各亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
同二聚体：由两个亚基组成的蛋白质四级结构中，亚基分子结构相同。异二聚体：由两个亚基组成的蛋白质四级结构中，亚基分子结构不相同。五、蛋白质的分类
根据蛋白质的组成成分：单纯蛋白质（只含氨基酸）结合蛋白质（除蛋白质部分还有非蛋白质部分）根据其形状分为：纤维状蛋白质球状蛋白质
第三节蛋白质的结构与功能的关系一级结构是空间构象的基础，蛋白质变性后只要一级结构未破坏，就可能恢复原来的三级结构，功能仍然存在。
由蛋白质一级结构发生变异引起的疾病称为分子病，病因为基因突变。第四节蛋白质的理化特性
1.蛋白质具有两性电离性质。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电。
2．蛋白质具有胶体性质。蛋白质胶体的稳定因素：颗粒表面电荷和水化膜。
3.蛋白质空间结构破坏引起变性。变性本质：破坏二硫键和非共价键，不改变蛋白质的一级结构。凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆的结果。
4．蛋白质在紫外光谱区有特征的吸收峰
5.呈色反应测定蛋白质的含量。双缩脲反应监测蛋白质的水解程度。
扩展阅读：生物化学重点总结
第一章蛋白质的结构与功能
1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.
2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸
3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大
5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸
9.在近紫外区（220300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面
12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸
14.蛋白质二级结构的主要形式：①α螺旋②β折叠片层③β转角④无规卷曲。α螺旋特点：以肽键平面为单位，αC为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构
②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作
用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏本质：破坏非共价
键和二硫键，不改变一级结构
以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系
④Anfinsen实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复
⑤综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。16.蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：肽键、二硫键
蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用，
整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力
蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：
疏水键、氢键、离子键
17．在某一pH下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。
18.蛋白质胶体稳定的因素：①颗粒表面电荷②水化膜
第二章核酸的结构与功能
1．DNA主要存在与细胞核内，是遗传信息的携带者;RNA主要分布在细胞质中，主要参与蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。DNA碱基：AGCT,RNA碱基：AGCU腺苷酸（AMP）鸟苷酸（GMP）胞苷酸（CMP）尿苷酸（UMP）脱氧腺苷酸（dAMP）脱氧鸟苷酸（dGMP）脱氧胞苷酸（dCMP）脱氧胸苷酸（dTMP）NMP:一磷酸NDP:二磷酸NTP:三磷酸
2.核苷（脱氧核苷）中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核苷酸，核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸
3.核酸的一级结构：核苷酸的排列顺序
DNA的二级结构：DNA的双螺旋结构①DNA两条链反向平行，形成右手螺旋结构②磷酸核糖链在螺旋外部，碱基在螺旋内部③螺旋形成大小沟，相间排列④碱基平面与螺旋中心
轴垂直A=T,G≡C配对，每10个碱基对，螺旋上升一圈，螺距为3.4nm氢键维持双螺旋横向稳定性，碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。
DNA的三级结构DNA超螺旋a.负超螺旋：顺时针右手螺旋的DNA双螺旋b.正超螺旋：反方向围绕它的轴扭转而成DNA在真核细胞内的组装：①核小体：是染色质丝的最基本单位②核小体的组成：组蛋白、DNA③核小体由核心颗粒、连接区DNA两部分组成：核心颗粒包括组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈的DNA链4.RNA㈠mRNA
ⅠmRNA结构特点：从5’末端3’末端的结构依次是5’帽子结构、5’末端非编码区、决定多肽氨基酸序列的编码区、3’末端非编码区和多聚腺苷酸尾巴。帽子和多聚尾A的功能：mRNA核内向胞质的转化、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控ⅡmRNA功能：从DNA转录遗传信息，是蛋白质合成的模板
㈡tRNA(在蛋白质的模板mRNA和原料氨基酸间起桥梁作用)
ⅠtRNA一级结构特点：①含10%20%稀有碱基，②3’末端为CCAOH，③5’末端大多为G，④具有TΨC环，⑤小分子核酸每分子含有60-120个核苷酸
ⅡtRNA二级结构特点：三叶草结构，①氨基酸臂，②DHU环，③反密码子环，④TΨC环⑤额外环
ⅢtRNA三级结构特点：倒L形
㈢tRNA所携带的特定的氨基酸是反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸㈣tRNA功能：转运、活化氨基酸，反密码子识别密码子，参与蛋白质翻译㈤rRNA:参与组成核蛋白体，作为提供蛋白质合成的场所
问其一，答三者：1.DNA变性：某些理化因素作用下，碱基对间的氢键被打断，DNA双链解开成两条单链的过程2.增色效应：变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应3.Tm（溶解温度）：DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的，这一范围内紫外吸收光值达到最大值。通常将核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度，又称Tm。
5.核酶的化学本质：核酸
第四章酶和维生素
⒈酶的活性中心
①酶的必须基团：对酶发挥活性所必须的基团
②酶的活性中心：在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的一些R基团形成的
特殊区域，该区域能特异的结合底物并催化底物发生化学变化。按必须基团作用分类：结合基团：参与酶对底物的结合;催化基团：催化底物变成产物2.酶与一般催化剂的区别
①高效性：酶的催化作用可是反应速度提高106到1012次方，反应前后酶本身无变化②专一性（对底物具有选择性）：Ⅰ绝对专一性：酶对底物要求非常严格，只作用于一个特定的底物；Ⅱ相对专一性：作用对象不是一种底物，而是一类化合物或化学键；Ⅲ立体异构体专一性：D-、L-，顺反，α/β.③酶活性对环境因素的敏感性
④酶活性可调节控制：Ⅰ别构调节；Ⅱ反馈调节；Ⅲ供价修饰调节；Ⅳ酶原激活及激素
控制
⑤某些酶催化活力与辅酶因子有关
⑥酶的区域性分布（多在线粒体）：有利于酶活性的调控
3.诱导契合学说：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补的形状①底物诱导酶分子，构象改变②底物和酶分子都发生构象改变4.酶催化反应的快慢决定于活化能
㈠测定化学反应速度:测定初速度（测定底物消耗小于5%反应时段内的平均速度）㈡底物浓度对酶促反应速度的影响：①反应速度最大：底物浓度酶浓度
K1K3
②中间产物学说E（酶）+S（底物）ES（中间复合物）→E+P（游离酶产物）K2
中间产物学说：酶催化时，酶活性中心首先与酶底物结合生成一种酶和一种底物的复合物，此复合物再分解释放出酶并释放出产物米氏方程：V=Vmax×[S]／Km＋[S]
⑴当底物浓度很大时([S]≥10×Km,酶对底物饱和，反应速度达到最大⑵当反应速度V=1/2Vmax时，Km=[S]㈢米氏方程中动力学参数Km的意义★
①Km在数值上等于最大反应速度一半时对应的底物浓度，即V=1/2Vmax时，Km=[S]②Km单位：mol/L
③Km只是在固定的底物、一定的温度和pH条件下、一定缓冲体系中测定，不同条件下，
具有不同Km值。
④不同酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征性物理常数⑤同一种酶对不同底物，Km值也不同，Km最小的底物称为最适底物
⑥Km表示酶与底物间的亲和程度：Km值越大，亲和越小，催化活性越低；Km值越小，
亲和度越大，催化活性越高
㈣影响酶促反应的因素：①底物浓度；②抑制剂；③酶浓度；④温度；⑤pH；⑥激活剂㈤抑制剂对酶促反应速度的影响
⑴不可逆性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的活性基团或其部位的某些基团以共价形式结合，引起酶的失活，物理方法不能消除
⑵可逆抑制作用：Ⅰ竞争性抑制作用：a.抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争性的与酶活性中心结合；b.当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，结果是酶促反应被抑制了；c.提高底物浓度，可提高底物的竞争能力（即可解除抑制作用）；d.Km值上升，Vmax不变Ⅱ非竞争性抑制作用：Km值不变，Vmax下降Ⅲ反竞争性抑制作用：Km值下降，Vmax下降5.酶原激活
①酶原：无活性的酶前体
②激活：一级结构改变，引起构象改变，形成活性中心
6.①酶的共价修饰（化学修饰调节作用）：一种酶在另一种酶的作用修饰下，共价连接上一个化学基团，或共价键断裂，去掉一个化学基团，从而调节酶的活性
②别构调节作用：某些物质可以与对应酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地结合，使酶的活性中心构象发生改变，导致功能改变
7.同工酶：①是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶②这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织甚至同一组织或细胞中★以胰蛋白酶为例说明蛋白质结构与功能的关系
因为胰蛋白酶在一级结构上相距甚远，肠激酶切割N端6肽，使其一级构象发生改变，形成特殊区域，即酶的活性中心，该区域能特异地结合底物，并催化底物发生化学变化，发挥着结合与催化的功能，说明了一级结构的改变，引起构象的改变，形成活性中心，使胰蛋白
自由无活性变为有活性
8.①4磷酸泛酰巯基乙胺是辅酶A的组成部分、尿酰基载体蛋白的辅基，②酰基载体：肉毒碱、酰基载体蛋白、辅酶A，③多种脱氢酶的辅酶：FMN+2H→FMNH2、FAD+2H→FADH2NAD+＋2H→NADH＋H+，NADP+＋2H→NADPH＋H+，④不属于维生素的辅酶：硫辛酸、辅酶Q
9.维生素：维生素是维持机体正常生命活动所必须的一类小分子有机化合物，但在体内不能合成，或合成量甚微，不能满足机体需求，必须由食物供给。名称维生素B1（硫胺素）维生素B2（核黄素）体内活性形式（辅酶）焦磷酸硫胺素（TPP）黄素单核苷酸FMN黄素腺嘌呤二核苷酸FAD维生素PP（吡啶的衍生物）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶I）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶II）维生素B6泛酸(遍多酸)生物素磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺辅酶A（CoA）①是多种羧化酶的辅酶②唯一不发生化学反应直接作为辅酶羧化酶的辅酶叶酸维生素B12FH4(四氢叶酸)为一碳单位载体唯一含有金属离子的维生素甲钴胺素5’-脱氧腺苷钴胺素维生素A抗巨幼红细胞性贫血抗巨幼红细胞性贫血甲基转移酶的辅酶构成视觉细胞内感光物质参与糖蛋白的合成维生素D促进钙磷吸收，利于新骨的生成、钙化加强肾小管对钙、磷的重吸收维生素E抗不孕、抗氧化作用促进血红素代谢维生素K凝血作用抗佝偻病、软骨病转氨酶的辅酶功能基团：SH酰基载体CO2的递体，在生物体中有固定CO2的作用功能抗脚气病具有可逆的氧化还原性，起递氢体的作用NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用
辅酶Q硫辛酸
NAD+NADP+FMN递氢体FAD
辅酶Q
硫辛酸
存在于动物和细菌的线粒体中不是维生素，是辅酶泛醌氧化型可作为递氢体B族维生素
脂溶性维生素：A、D、E、K
水溶性维生素：B族维生素，维生素C和硫辛酸
第五章糖代谢
1.糖的化学本质（即组成）：多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物或多聚物
2.糖的生理功能：①氧化供能②组成人体组织结构的重要成分③参与构成体内一些重要的生物活性物质④提供碳源
3.糖的无氧分解：指机体在不消耗氧的情况下，葡萄糖或糖原分解产生乳酸并产生能量的过程，又称糖酵解（糖酵解的全部反应过程在细胞胞浆中进行）
4.糖酵解反应过程：㈠第一大阶段：葡萄糖或糖原转变生成丙酮酸，又称糖酵解途径；㈡第二大阶段：丙酮酸被还原为乳酸
★三个限速酶：己糖激酶、6磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶
⑴★能量物质在分解代谢过程中产生的高能化合物，其高能键裂解所释放的能量，驱使ADP磷酸化，产生ATP的过程，称为底物水平磷酸化。底物水平磷酸化是糖酵解的产能方式。★两次底物水平磷酸化是①1,3二磷酸甘油酸→3磷酸甘油酸②磷酸烯醇式丙酮酸→丙
酮酸
⑵糖酵解的反应特点：
①整个反映在细胞液中进行，起始物为葡萄糖或糖原，终产物为乳酸；②糖酵解是一个无需氧的过程；
③糖酵解通过底物水平磷酸化可产生少量能量，每一分子葡萄糖净生成1.5分子ATP糖原生成2.5分子ATP。因此，通过糖酵解只能产生少量ATP
④糖酵解中的己糖激酶、6磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶为糖酵解过程中的关键酶，分
别催化了3步不可逆的单向反应
⑶糖酵解的调节：①激素的调节；②代谢物对限速酶的变构调节★⑷糖酵解的生理意义：
①使机体在不消耗氧的情况下获取能量的有效方式；
②是某些细胞在氧供应正常的情况下的重要供能途径：Ⅰ无线粒体的细胞Ⅱ代谢活跃的细胞；
③某些病理情况下，组织细胞处于缺血缺氧状态，也需要通过糖酵解获取能量；④糖酵解的中间产物是氨基酸，是脂类合成前体5.糖的有氧氧化部位：胞液及线粒体⑴葡萄糖或糖原生成丙酮酸
⑵丙酮酸氧化(→脱H)脱羧(→生成CO2)生成乙酰辅酶A：在线粒体中进行，关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体
⑶三羧酸循环：指乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反映的过程。三羧酸循环在线粒体中进行。
★三羧酸循环的反应过程：一圈▲消耗一个乙酰CoA▲4次脱氢2次脱羧1次底物水平磷酸化▲生成1分子FADH2、3分子NADH＋H+、2分子CO2、1分子GTP▲关键酶:柠檬酸复合酶、α酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶▲整个反应为不可逆反应（以FAD为受氢体的是琥珀酸脱氢酶）三羧酸循环的生理意义：①营养物质氧化分解的共同途径（所有氧化分解的共同的末端通路）②是三大营养物质代谢联系的枢纽③为其他物质代谢提供小分子前提④为呼吸链提供H和电子
6.磷酸戊糖途径：是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH＋H+，前者再进一步转变为3磷酸甘油醛和6磷酸果糖的过程。生成磷酸戊糖、NADPH及H+、CO2，限速酶：6磷酸葡萄糖脱氢酶，细胞定位：胞液
3×6磷酸葡萄糖＋6NADP+→2×6磷酸果糖＋3磷酸甘油醛＋6NADPH＋H+＋3CO2
⑴反应阶段：①氧化阶段磷酸戊糖的生成，此阶段反应不可逆；②非氧化阶段基团转移反应，此阶段反应均为可逆△转酮基反应△转醛基反应△转酮反应
⑵特点①脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH＋H+；②反应过程中进行了一系列酮
基和醛基转移转移反应，经过了3,4,5,6,7碳糖的演变过程；③反应中生成了重要的中间代谢物5-磷酸核糖；④一分子G6P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和两分子NADPH＋H+⑶生理意义
Ⅰ5磷酸核糖是核苷酸、核酸的合成原料Ⅱ使不同碳原子数的糖相互转换
Ⅲ产生NADPH＋H+作为供氢体，参与多种代谢反应：a.作为供氢体，参与体内多种生物合成反应；b.NADPH＋H+参与羟化反应；c.NADPH＋H+可维持谷胱甘肽（GSH）的还原性；d.NADPH＋H+参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应，因而有杀菌作用7.糖异生
㈠概念：从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程；原料：生糖氨基酸（甘、丙、苏、丝）、有机酸（乳酸）、甘油；定位：肝肾细胞的胞浆及线粒体
㈡关键酶（限速酶）：①丙酮酸羧化酶；②磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶；③果糖二磷酸酶④葡萄糖6磷酸酶
㈢糖异生的调节：①激素对糖异生的调节②代谢物对糖异生的调节：Ⅰ糖异生原料的浓度对糖异生作用的调节Ⅱ乙酰辅酶A浓度对糖异生的影响㈣糖异生的生理意义
①维持血糖浓度恒定②促进乳酸再利用
③协助氨基酸代谢④促进肾小管泌氨，调节酸碱平衡
8.乳酸循环的意义：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用乳酸，与乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程
①乳酸再利用，避免了乳酸损失；②防止乳酸堆积引起了酸中毒
G糖异生途径丙酮酸乳酸G乳酸肌糖原酵解途径丙酮酸乳酸
9.醛羧酶催化的底物：Ⅰ.3-磷酸甘油醛
Ⅱ.磷酸二羟丙酮产物：1,6-二磷酸果糖10.糖原的合成：由葡萄糖合成糖原的过程
至少含4个葡萄糖残基的α-1,4-多聚葡萄糖作为引物★葡萄糖基的供体：UDPG(尿基二磷酸葡萄糖)★糖原合成的限速酶：糖原合酶11.糖原分解的限速酶：糖原磷酸化酶12.激素对糖原合成与分解的调节：
①关键酶都以活性、无（低）活性存在，2种形式通过磷酸化和去磷酸化相互转换②双向调控③双重调节
④关键酶调节酶上存在级联反应
⑤肝、肌糖原代谢各有特点：Ⅰ分解肝糖原的激素主要是胰高血糖素；Ⅱ分解肌糖原的激素主要是肾上腺素
13.肌糖原分解为肌肉自身收缩提供能量
肝糖原的合成与分解主要是维持血糖浓度的相对恒定肌糖原不能维持血糖浓度恒定的原因：缺少6磷酸葡萄糖酶14.糖的有氧氧化：第一阶段酵解途径
第二阶段丙酮酸脱羧合成乙酰CoA第三阶段羧酸循环
15.5个辅助因子：焦磷酸硫胺素（TPP）、二氢硫辛酸、CoA、FAD、NAD+
16.丙酮酸脱氢酶复合体包括：丙酮酸脱氢酶（E1）、二氢硫辛酸、乙酰转移酶（E2）二氢硫辛酸脱氢酶（E3）17.血糖的来源和去路
线粒体
消化吸收食物糖分解肌糖原血糖3.896.21mmol/L氧化分解CO2+H2O乳酸糖原合成肝、肌糖原磷酸戊糖途其他糖脂类、氨基酸代谢脂肪、氨基酸等糖异生非糖物质尿糖
第六章生物氧化
1.生物氧化：能源物质在生物体内完全氧化分解生成CO2和H2O并释放能量的过程2.呼吸链：在线粒体内膜，由若干递氢体、递电子体按一定顺序排列组成的，把能源物质分解代谢脱下来的H氧化生成的H2O的链式反应体系称为电子传递链，亦称为呼吸链。呼吸链组分的排列顺序：①标准氧化还原电位；②拆开和重组；③特异抑制剂阻断；④还原状态，呼吸链缓慢给氧
⑴NADH电子传递链（氧化呼吸链）：NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→Q2
⑵琥珀酸电子传递链（FADH2氧化呼吸链）：琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→Q2
两条电子传递链：NADH→FMNH2→FeS→Q→b→Q→C1Caa31/2O2
3.氧化磷酸化：在线粒体中，能源物质分解代谢脱下的氢原子经电子传递链氧化生成水，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，ATP这种生成方式称为氧化磷酸化。4.P/O比值：指物质氧化时，每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷的摩尔原子数5.胞液中NADH的氧化：①α磷酸甘油穿梭；②苹果酸穿梭6.酰基载体：①CoA；②肉毒碱；③ACP（酰基载体蛋白）
第七章脂类代谢
1.脂肪动员：长期饥饿或交感神经兴奋时，储存与脂肪组织中的脂肪在一系列酶的作用下水解为甘油和游离脂肪酸，并释放入血供全身各组织利用的过程。三酰甘油脂肪酶是关键酶，其活性受激素的调节，又称激素敏感脂肪酶。产物：FFA、甘油。
激素敏感脂肪酶：在脂肪动员时，三酰甘油脂肪酶活性受激素的调节2.脂肪酸氧化分解的四个阶段：（载体：肉毒碱）①脂肪酸的活化；
②脂肪酰基进入线粒体，酰基载体：肉毒碱③脂肪酸的β-氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解④TCA循环偶联氧化磷酸化
3.酮体：是乙酰乙酸、丙酮、β羟基丁酸三种物质的总称，由肝细胞合成，肝外组织氧化利用
4.酮体生成的生理意义
①在长期饥饿或者是交感神经兴奋时，脂肪动员产生的中长链脂肪酸不能通过毛细血管壁和血脑屏障，酮体分子量小、水溶性强，在血中运输不需要载体，能通过血脑屏障及肌肉细胞毛细血管壁，使肌肉和脑组织的重要能源
②酮体在肝脏生成，由肝外组织利用。脑组织主要利用血糖供能。肝外组织（尤其是肌肉组织）利用酮体氧化供能，减少对葡萄糖的需求，保证脑组织对葡萄糖的需要。
5.合成酮体的原料是乙酰CoA，全过程在肝细胞线粒体内进行，合成的限速酶为β羟β甲戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）
6.脂肪酸的合成：原料是乙酰CoA，还需NADPH供氢及ATP供能。在胞液中进行。7.柠檬酸-丙酮酸循环：是乙酰CoA穿出线粒体的途径目的：把线粒体内的乙酰基运输到线粒体外，用来合成脂肪酸8.营养必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
9.多不饱和脂肪酸的重要衍生物：前列腺素、血栓素、白三烯合成原料是花生四烯酸。其特点是：在细胞中含量很低，生理活性很强，对细胞代谢调节有重要作用。10.甘油磷脂的生理功能：①磷脂是构成生物膜的重要成分
②磷脂是构成血浆脂蛋白的重要成分并参与血浆脂蛋白的代谢
③心磷脂是线粒体内膜的特征性磷脂，而且是唯一具有抗原性的磷脂分子④二软脂酰磷酸胆碱是肺表面活性物质⑤血小板激活因子也是一种特殊的磷脂酰胆碱
③甘油磷脂分子上C2位的脂酰基多为不饱和必需脂肪酸，因而存在于膜结构中的甘油磷
脂还是必须脂肪酸贮库
11.胆固醇合成原料：每合成一份子胆固醇需18分子乙酰CoA，36分子ATP及16分子NADPH＋H+。鲨烯是合成的中间代谢物限速酶：HMG-CoA还原酶12.胆固醇在体内的转变与排泄⑴转变①胆固醇转变为胆汁酸②胆固醇转变为类固醇激素
③胆固醇转变为维生素D3：肝脏、肾脏
②在肾上腺皮质，转变为肾上腺皮质激素，包括盐皮质激素和糖皮质激素；醛固酮主要调节水盐代谢，皮质醇和皮质酮在调节糖、脂及蛋白质代谢中发挥作用⑵胆汁酸肠肝循环的生理意义①循环可节约人们对胆汁酸的需求
②胆汁酸与脂类形成微团，促进脂类的消化吸收
③胆汁中的胆汁酸盐和磷脂酰胆碱可与胆固醇形成微团而使胆固醇在胆汁中以溶解状态
存在，可避免胆固醇析出沉淀13.血脂的组成、运输形式：载脂蛋白
①血浆中所含的脂类统称血脂，包括三酰甘油及少量二酰甘油及单酰甘油、磷脂、胆固醇和胆固醇酯以及非脂化脂肪酸。
②血脂在血浆中与蛋白质结合，形成亲水复合体，呈颗粒状，称为脂蛋白，脂蛋白是血脂在血浆中的存在及运输形式。
③脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。⒕超离心法测得的４种血浆脂蛋白（按密度）：
乳糜微粒（ＣＭ）极低密度脂蛋白（ＶＬＤＬ）低密度脂蛋白（ＬＤＬ）高密度脂蛋白（ＨＤＬ）
名称ＣＭＶＬＤＬ（前β－脂蛋白）ＬＤＬ（β－脂蛋白）ＨＤＬ（α－脂蛋白）
功能转运外源性三酰甘油及胆固醇转运内源性三酰甘油及胆固醇转运内源性胆固醇逆向转运胆固醇
⒖载脂蛋白的功能：
①参与脂蛋白的合成和分泌。
②作为高度疏水性脂肪的增溶剂，使脂肪有可能在血液中运输。③协同调节脂蛋白代谢酶活性。
④介导脂蛋白颗粒之间相互作用，促进脂质转化或转运。
⑤介导脂蛋白颗粒与细胞膜上脂蛋白受体结合，使之与细胞进行脂质交换或被摄入细胞内
进行分解代谢。
第八章氨基酸代谢
⒈８种必需氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、荐氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。
⒉决定蛋白质营养价值高低的因素：氨基酸的种类、含量、比例。⒊氨基酸的一般代谢：
⑴脱氨作用：①转氨反应是指α－氨基酸与α－酮酸在转氨酶催化下，氨酮二基互换的过程，其重要转氨基酶为丙氨酸转氨酶（ATL）和天冬氨酸（AST）。
②氧化脱氨：氨基酸先经脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生α－酮酸和氨，此反应称为氧化脱氨基作用，其限速酶为Ｌ－谷氨酸脱氢酶。
③联合脱氨：转氨与脱氨相偶联而脱出氨基的作用称联合脱氨基作用，其反应途径有转氨作用偶联氨酸氧化脱氢途径和嘌呤核苷酸循环脱氨。⑵氨代谢：①血氨的来源和去路
肠道/肾吸收
氨基酸脱氨
其它含氨化合物
合成尿素合成氨基酸合成其他含氮化合物血氨直接排出
②氨转运：⑴丙氨酸G循环
⑵谷氨酰胺运氨作用：Ⅰ肝外组织在谷氨酰胺合成酶作用下，合成谷氨酰胺；Ⅱ
以谷氨酰胺形式将氨经血液循环带到肝脏，由谷氨酰胺酶分解，产生氨作用与合成尿素；Ⅲ运输到肾脏、分解，直接排出；Ⅳ谷氨酰胺对氨有运输、贮存和解毒作用
③尿素的生物合成：Ⅰ合成场所：肝脏的线粒体和胞液中进行；Ⅱ合成一分子尿素消耗4个ATP。限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶；Ⅲ两个氮原子，一个来自NH3,一个来自天冬氨酸
⑶α酮酸代谢：①转变为糖和脂类；②经氨基化生成非必须氨基酸；③氧化功能4.肝昏迷：血氨增高氨中毒
5.蛋氨酸：参加反应前蛋氨酸必须先于ATP起反应生成S腺苷蛋氨酸（SAM），SAM被称为活性蛋氨酸，是体内最重要、最直接的甲基供体半胱氨酸：含有巯基（SH）
硫酸在体内的形式：3’磷酸腺苷5’磷酰硫酸
6.儿茶酚胺：多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素的统称。来源于酪氨酸代谢
7.色氨酸代谢：①色氨酸脱羧生成5羟色氨；②分解代谢生成一碳单位；③产生酮体或脂肪酸；④色氨酸是一种生糖兼生酮的氨基酸；⑤色氨酸可以转变成维生素PP；⑥生成褪黑激素
8.一碳单位：又称一碳基团，是指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的化学基团，即甲基、亚甲基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基的总称。四氢叶酸（FH4）是这类集团的载体或传递体。一碳单位主要来自甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸和组氨酸等
第九章核苷酸代谢
1.从头合成途径：通过利用一些简单的前体物，如5磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2、ATP等，从无到有合成嘌呤核苷酸的过程称为嘌呤核苷酸的从头合成途径。（在胞液中进行）原料：嘌呤碱前身物氨基酸（甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酸）、CO2和一碳单位生成DNA、RNA原料dAMP、dGMP、AMP、GMP
特点：嘌呤核苷酸是在五磷酸核糖的基础上逐渐形成五磷环的；从头合成途径首先合成次黄嘌呤核苷酸（IMP）；在IMP的基础上分别形成GMP、AMP；IMP的合成需5个ATP，6个高能磷酸键；AMP/GMP的合成又需要1个ATP
2.补救合成途径中两个转移酶：腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT）、次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）
次黄嘌呤类似物：6巯基嘌呤（6MP），作用：抑制次黄嘌呤核苷酸（IMP）转变为AMP，是竞争性抑制
3.嘌呤核苷酸的分解的终产物是尿酸
痛风症：体内嘌呤核苷酸分解代谢异常4.嘧啶核苷酸的从头合成
⑴尿嘧啶核苷酸（UMP）的合成【氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ】分布氮源变构激活剂反馈抑制剂功能⑵CTP（三磷酸胞苷）的合成⑶脱氧胸苷酸的合成
5.5氟尿嘧啶（5FU）是胸苷酸合成酶的抑制剂
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（尿素）氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ（合成嘧啶）线粒体（肝）氨（NH3）N乙酰谷氨酸无尿素合成胞液（所有细胞）谷氨酰胺（Gln）无UMP（哺乳动物）嘧啶核苷酸的合成第十三章DNA的生物合成
1.遗传信息的传递:DNA的复制.遗传信息的表达:DNA的转录和翻译2.
DNA
转录逆转录
RNA
翻译
蛋白质
3.半保留复制：在DNA复制时，以亲代DNA的每一股做模板，dNTP为原料，碱基配对为原则，合成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链，这种现象称为DNA的半保留复制
4.半不连续复制：领头链合成连续而随从链合成不连续①模板：单链DNA
②底物：脱氧三磷酸核苷（dNTP）③原则：碱基互补配对④合成方向：5’→3’
⑤引物：一段具有3’端自由羟基的RNA【原因：DDDP不能催化单核苷酸之间3’5’磷酸二酯键，而DDRP可以催化单核苷酸之间生成3’,5’磷酸二酯键
⑥冈崎片段：由于亲代DNA双链在复制时是逐步解开的，因此，随从链的合成也是一段一段的。DNA在复制时，由随从连合成所产生的一系列不连续的DNA片段称为冈崎片段。
165.DNA复制的酶⑴解螺旋酶：DnaB
⑵DNA拓扑异构酶：既能水解DNA分子中的磷酸二酯键又能将其重新连接⑶单链DNA结合蛋白（SSB）：
SSB的生理作用：▲使解开双螺旋后的DNA单链能够稳定存在，即稳定单链DNA，发挥模板作用；▲保护单链DNA，避免DNA酶的降解⑷引物酶：依赖DNA的RNA聚合酶6.DNA聚合酶
DNA-polⅠ：切除引物，填补缺口，修复损伤，校正错误
DNA-polⅢ：复制DNA，校正错误DNA-polⅢ是真正的DNA复制酶5’→3’外切酶活性：切除引物
3’→5’外切酶活性：校正错误，修复损伤5’→3’聚合酶：填补空缺
复制的保真性：①遵守严格的碱基配对规律；②DNA聚合酶在复制延长中对碱基的正确选择；③复制过程中及时校读和修复的功能7.DNA连接酶：催化两段DNA片段形成磷酸二酯键8.DNA的复制过程：
⑴端粒酶：是一种RNA蛋白质复合物，以其自身RNA为模板合成端粒DNA，以dTTP和dGTP为原料逆转录延长单链DNA
⑵端粒：①是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构
②结构特点：由末端单链DNA序列和蛋白质构成末端DNA序列是多次重复的富含G、T碱基的短序列
③功能：维持染色体的稳定性保证DNA复制的完整性9.基因突变的诱发因素：a.自发因素b.物理因素c.化学因素d.生物因素10.基因突变的类型：
点突变（单一碱基的替换称为点突变）：转换、颠换、插入、缺失复突变：插入、缺失、倒位、移位、重排
11.移码突变：在蛋白质的编码序列中缺失及插入的核苷酸数不是3的整数倍，会使其后所译读的氨基酸序列全部混乱
12.DNA损伤的修复：直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复
切除修复：内切酶作用→外切酶作用→DNA聚合酶Ⅰ→连接酶
第十四章RNA的生物合成
1.不对称转录：在转录过程中，RNA的合成只能以DNA双链中的一条链为模板，这种现象称为不对称转录
两重含义：一是指双链DNA只有一股单链，用做模板；二指同一单链上可以交错出现模板链和编码链2.
亚基αββ"σ功能决定哪些基因被转录与转录全过程有关（催化）结合DNA模板（开链）辨认转录起始点原核生物的RNA聚合酶：五种亚基α、β、β"、σ、ω组成的蛋白质RNA聚合酶与DNA聚合酶最大的区别：RNA聚合酶无需引物，OH3"RNA聚合酶Ⅱ转录产物：mRNA
3.启动子：是转录开始时RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。5’→3’4.顺式作用因子：DNA序列反式作用因子：蛋白质分子
5.终止子：非依赖Rho的转录终止子；依赖Rho的转录终止子
6.帽子结构是前体mRNA在细胞核内的稳定因素，也是mRNA在细胞质内的稳定因素，没有帽子结构的转录产物很快被核酸酶水解。帽子结构可以促进蛋白质生物合成7.polyA尾的功能：▲mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式
▲大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性
8.tRNA转录后加工后还包括各种稀有碱基的生成
▲甲基化：A→mA，G→mG▲还原反应：U→DHU▲核苷内的转位反应：U→Ψ▲脱氨反应：A→I▲3’一端加上CCAOH
真核生物mRNA前体的加工：▲5’一端加帽子结构▲3’一端加上polyA尾9.复制和转录的区别模板复制两股链均复制转录单链DNA片段18
原料酶产物配对引物加工与修饰
dNTPDNA聚合酶（DNA-pol）NTPRNA聚合酶（RNA-pol）子代双链DNA（半保留复制）mRNAtRNArRNAATGC需要不需要AUTAGC不需要需要第十五章蛋白质的生物合成
1.翻译：是指以成熟的mRNA为模板，把mRNA分子中的开放读码框翻译成多肽链的过程，是基因表达的最终目的。
2.蛋白质生物合成体系：★模板：mRNA★原料：20种编码氨基酸★氨基酸运载体：tRNA★场所：核蛋白体★酶：氨基酸tRNA合成酶、转肽酶及其他酶类★蛋白质因子：起始因子、延长因子、释放因子、核蛋白体释放因子
3.开放阅读框架：mRNA从5’→3’方向，从起始密码到终止密码的序列称为一个开放阅读框架。
4.遗传密码子：开放读码框内从5’端AUG开始，每三个核苷酸组成的三联体编码一个氨基酸，称为有遗传密码特点：连续性、摆动性、简并性、通用性、起始密码（AUG）和终止密码（UAA、UAG、UGA）
5.摆动性：mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互辨认，大多数情况下是遵从碱基配对规律的，但也可出现不严格的配对，这种现象就是遗传密码的摆动性。tRNA分子上有相当多的稀有碱基，其中次黄嘌呤常出现于反密码子第一位，是最常见的摆动现象。6.原核生物的起始因子只能辨认甲酰化的蛋氨酸，即N-甲酰蛋氨酸7.tRNA所携带的氨基酸是它反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸
8.氨基酰tRNA合成物是有高度专一性，对氨基酸、tRNA两种底物都能高度特异性的识别9.肽链的延长：进位转肽脱落（可省）移位10.原核生物和真核生物的翻译起始复合物的生成比较
核蛋白体
原核生物70S真核生物80S
S-D序列5’-帽子结构起始因子起始复合物形成有无少mRNA先于甲酰甲硫氨酰RNA结合于小亚基无有多甲硫氨酰tRNA先结合小亚基，然后mRNA借助CBP及其它起始因子结合于小亚基起始氨基酸甲酰蛋氨酸蛋氨酸
第十二章肝胆生物化学
1.肝内进行糖代谢的途径：①糖
②肝糖原的合成与分解③糖酵解途径
2.肝在糖代谢中的作用：：维持血糖浓度恒定，保障全身各组织，尤其是大脑和红细胞的能量供应
3.不同营养状态下肝内的糖代谢：饱食状态肝糖原合成↑过多糖转变为脂肪，以VLDL形式输出空腹肝糖原分解↑饥饿以糖异生为主脂肪动员↑→酮体生成↑→节省葡糖糖4.肝内进行脂类代谢主要有：①脂肪酸的氧化，脂肪酸的合成及酯化
②酮体的生成
③胆固醇的合成与转变
④脂蛋白载脂蛋白的合成（VLVD,HDL,apocII)5.肝在脂类代谢各过程中的作用：
①消化吸收：分泌胆汁，其中胆汁液为脂类的消化吸收所必需的②合成：分泌胆汁酸，脂肪酸，三脂酰甘油，酮体，胆固醇，磷脂③分解代谢：脂肪酸的β-氧化，胆固醇的转化与排泄，LDL的降解④运输：合成与分泌VLDL;HDL;apoCⅡ;LCAT6.肝在蛋白质代谢中的作用：
㈠在血浆蛋白质代谢中的作用
①合成与分泌血浆蛋白质（γ球蛋白除外）②清除血浆蛋白质（清蛋白除外）㈡在氨基酸代谢中的作用
①氨基酸的脱氨基、脱羧基、脱硫、转甲基等（支链氨基酸除外）。②清除血氨及胺类，合成尿素。
③非营养物质：大多数不能转化为建造组织细胞的原料，也不能彻底氧化供能。7.肝在维生素代谢中的作用①脂溶性维生素的吸收②维生素的储存
③维生素的运输：视黄醇结合蛋白的合成，VitD结合蛋白的合成④维生素的转化：水溶性维生素→辅酶的组成成分
8.激素的灭活：激素主要在肝中转化，降解或失去活性的过程称为激素的灭活。*主要方式：生物转化
9.非营养物质：大多数不能转变为建造组织细胞的原料，也不能彻底氧化分解供能10.生物转化反应的主要类型：第一相反应：氧化，还原，水解反应
第二相反应：结合反应
生物转化作用：是指各种非营养物质在体内通过一系列的化学反应增加极性，使之变为易于排泄的形式。
生物转化的意义：对体内非营养物质进行转化，使其灭活或解毒。可使这些物质溶解度增加，易于排出体外，但有些化合物经生物转化后毒性增加。转化对象：非营养物质①内源性②外源性转化器官：肝
生物转化的特点：连续性，多样性，解毒和制毒性，耐受性甲基化反应的甲基供体是蛋氨酸的活泼形式S-腺苷蛋氨酸（SAM）11.葡萄糖醛酸的活性供体为：尿苷二磷酸葡萄糖醛酸（UDPGA）硫酸供体：3’-磷酸腺苷5’-磷酸硫酸（PAPS)
12.胆色素：是体内铁卟啉化合物的主要分解代谢产物（体内的铁卟啉化合物血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶及过氧化物酶）胆色素包括：胆绿素，胆红素，胆素原，胆素等
13.结合胆红素：与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为结合胆红素，又称直接胆红素。游离胆红素：未与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为游离胆红素，又称间接胆红素。游离胆红素不能通过肾脏排出；结合胆红素能通过肾脏排出
14.黄疸：胆红素呈金黄色，血液中浓度过高可扩散如组织造成组织黄染，成为黄疸溶血性黄疸：红细胞在单核-吞噬细胞系统破坏过多，超过肝细胞的摄取转化和排泄能力，造成血清游离胆红素浓度过高所致。游离胆红素↑结合胆红素不变，肝功能正常肝细胞性黄疸：由于肝细胞破坏，其摄取转化和排泄胆红素能力降低所致。游离胆红素↑结合胆红素↑
阻塞性黄疸：胆道阻塞引起胆汁排泄不畅，结合胆红素排入肠腔受阻，而返回体循环所致结合胆红素受阻↑
第十一章血液生物化学
1.血浆蛋白的功能：
▲维持血浆胶体渗透压▲维持血浆正常的pH▲运输作用▲免疫作用▲催化作用▲营养作用▲凝血、抗凝血和纤溶作用
2.红细胞的代谢特点：①合成的主要部位：是骨髓和肝脏，但成熟红细胞不能合成
②合成原料简单：甘氨酸、琥珀酰CoA，Fe2+
③合成过程的起始的起始于最终过程在线粒体，中间过程在胞液④ALA合酶是血红素合成的限速酶
3.成熟红细胞的代谢特点：
①糖酵解：成熟红细胞的能量来源来自于糖的无氧分解②2,3BPG支路：提高血红蛋白对氧的亲和力
③磷酸戊糖通路：NADPH和NADH在红细胞的氧化还原系统中起重要作用（对抗氧化剂），
保护细胞膜蛋白，血红蛋白和酶蛋白的巯基不被氧化，从而维持红细胞的正常功能
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